Або трансмембранних іонних струмів.

Речовина, що специфічно поєднується з рецептором, називається лігандом цього рецептора. Всередині організму це зазвичай гормон або нейромедіатор або їх штучні замінники, що застосовуються як лікарські засоби та отрути (агоністи). Деякі ліганди, навпаки, блокують рецептори (антагоністи). Коли йдеться про органи чуття, лігандами є речовини, що впливають на рецептори нюху або смаку. Крім того, молекули зорових-рецепторів реагують на світло, а в органах слуху та дотику рецептори чутливі до механічних впливів (тиску або розтягуванню), що викликається коливаннями повітря та іншими подразниками. Існують також термочутливі білки-рецептори та білки-рецептори, що реагують на зміну мембранного потенціалу.

Енциклопедичний YouTube

• 1 / 5

  Клітинні рецептори можна розділити на два основні класи - мембранні рецептори та внутрішньоклітинні рецептори.

  Мембранні рецептори

  Функція «антени» - це розпізнавання зовнішніх сигналів. Ділянки двох сусідніх клітин, що розпізнають, можуть забезпечувати зчеплення клітин, зв'язуючись один з одним. Завдяки цьому клітини орієнтуються та створюють тканини в процесі диференціювання. Розпізнавальні ділянки присутні і в деяких молекулах, які знаходяться в розчині, завдяки чому вони вибірково поглинаються клітинами, що мають комплементарні ділянки, що розпізнають (так, наприклад, поглинаються ЛПНГ за допомогою рецепторів ЛПНП).

  Два основних класи мембранних рецепторів - це метаботропні рецептори і іонотропні рецептори.

  Іонотропні рецептори являють собою мембранні канали, що відкриваються або закриваються при зв'язуванні з лігандом. Іонні струми, що виникають при цьому, викликають зміни трансмембранної різниці потенціалів і, внаслідок цього, збудливості клітини, а також змінюють внутрішньоклітинні концентрації іонів, що може вдруге призводити до активації систем внутрішньоклітинних посередників. Одним із найбільш повно вивчених іонотропних рецепторів є н-холінорецептор.

  Метаботропні рецептори пов'язані із системами внутрішньоклітинних посередників. Зміна їх конформації при зв'язуванні з лігандом призводить до запуску каскаду біохімічних реакцій, і, зрештою, зміни функціонального стану клітини. Основні типи мембранних рецепторів:

  1. Рецептори, пов'язані з гетеротримерними білками G (наприклад, рецептор вазопресину).
  2. Рецептори, що володіють внутрішньою тирозинкіназною активністю (наприклад, рецептор інсуліну або рецептор епідермального фактора росту).

  Рецептори, пов'язані з G-білками, є трансмембранними білками, що мають 7 трансмембранних доменів, позаклітинний N-кінець і внутрішньоклітинний C-кінець. Сайт зв'язування з лігандом знаходиться на позаклітинних петлях, домен зв'язування з G-білком - поблизу C-кінця в цитоплазмі.

  Активація рецептора призводить до того, що його α-субодиниця дисоціює від βγ-субодиничного комплексу і таким чином активується. Після цього вона або активує, або навпаки інактивує фермент, що продукує вторинні посередники.

  Рецептори з тирозинкіназною активністю фосфорилируют наступні внутрішньоклітинні білки, що часто теж є протеїнкіназами, і таким чином передають сигнал всередину клітини. За структурою це трансмембранні білки з одним мембранним доменом. Як правило, гомодимери, субодиниці яких пов'язані дисульфідними містками.

  Внутрішньоклітинні рецептори

  Внутрішньоклітинні рецептори - як правило, фактори транскрипції (наприклад, рецептори глюкокортикоїдів) або білки, що взаємодіють з факторами транскрипції. Більшість внутрішньоклітинних рецепторів зв'язуються з лігандами в цитоплазмі, переходять в активний стан, транспортуються разом з лігандом в ядро ​​клітини, там зв'язуються з ДНК і індукують або пригнічують експресію деякого гена або групи генів.
  Особливий механізм дії має оксид азоту (NO). Проникаючи через мембрану, цей гормон зв'язується з розчинною (цитозольною) гуанілатциклазою, яка одночасно є і рецептором оксиду азоту, і ферментом, який синтезує вторинний посередник – цГМФ.

  Основні системи внутрішньоклітинної передачі гормонального сигналу

  Аденілатциклазна система

  Центральною частиною аденілатциклазної системи є фермент аденілатциклаза, який каталізує перетворення АТФ на цАМФ. Цей фермент може або стимулюватися G s -білком (від англійської стимуляції), або пригнічуватися G i -білком (від англійської inhibiting). цАМФ після цього зв'язується з цАМФ-залежною протеїнкіназою, званої так само протеїнкіназа А, PKA. Це призводить до її активації та подальшого фосфорилювання білків-ефекторів, що виконують якусь фізіологічну роль у клітині.

  Фосфоліпазно-кальцієва система

  G q -білки активують фермент фосфоліпазу С, яка розщеплює PIP2 (мембранний фосфоінозитол) на дві молекули: інозитол-3-фосфат (IP3) та діацилгліцерид. Кожна із цих молекул є вторинним посередником. IP3 далі зв'язується зі своїми рецепторами на мембрані ендоплазматичного ретикулуму, що призводить до звільнення кальцію в цитоплазму і запуску багатьох клітинних реакцій.

  Гуанілатциклазна система

  Центральною молекулою даної системи є гуанілатциклаза, яка каталізує перетворення ГТФ на цГМФ. цГМФ модулює активність низки ферментів та іонних каналів. Існує кілька ізоформ гуанілатциклази. Одна їх активується оксидом азоту NO, інша безпосередньо пов'язані з рецептором передсердного натріуретичного чинника.

  цГМФ контролює обмін води та іонний транспорт у нирках та кишечнику, а в серцевому м'язі служить сигналом релаксації.

  Фармакологія рецепторів

  Як правило, рецептори здатні зв'язуватися не лише з основними ендогенними лігандами, але й іншими структурно подібними молекулами. Цей факт дозволяє використовувати екзогенні речовини, що зв'язуються з рецепторами і змінюють їх стан, як ліки або отрути.

  Так, наприклад, рецептори до ендорфінів - нейропептидів, які грають важливу роль у модуляції болю та емоційного стану, зв'язуються так само з наркотиками групи морфіну. Рецептор може мати, крім основної ділянки, або сайту зв'язування зі специфічним для цього рецептора гормоном або медіатором, також додаткові алостеричні регуляторні ділянки, з якими зв'язуються інші хімічні речовини, що модулюють (змінюють) реакцію рецептора на основний гормональний сигнал - підсилюють або послаблюють , або замінюють основний сигнал. Класичним прикладом такого рецептора з декількома ділянками зв'язування для різних речовин є рецептор-гамма-аміномасляної-кислоти-підтипу-А (ГАМК). Він має окрім сайту зв'язування для самої ГАМК, також сайт зв'язування з бензодіазепінами («бензодіазепіновий сайт»), сайт зв'язування з барбітуратами («барбітуратний сайт»), сайт зв'язування з нейростероїдами типу аллопрегненолону («стероїдний сайт»).

  Багато типів рецепторів можуть розпізнавати однією і тією ж ділянкою зв'язування кілька різних хімічних речовин, і в залежності від конкретної речовини, що приєдналася, знаходитися більш ніж у двох просторових конфігураціях - не тільки «включено» (гормон на рецепторі) або «вимкнено» (на рецепторі немає гормону ), а ще й у кількох проміжних.

  Речовина, зі 100% ймовірністю, що викликає при зв'язуванні з рецептором перехід рецептора в конфігурацію «100% включено», називається повним агоністом рецептора. Речовина, зі 100% ймовірністю, що викликає при зв'язуванні з рецептором перехід його в конфігурацію «100% вимкнено», називається зворотним агоністом рецептора. Речовина, що викликає перехід рецептора в одну з проміжних конфігурацій або зміну стану рецептора не зі 100% ймовірністю (тобто частина рецепторів при зв'язуванні з цією речовиною включиться або вимкнеться, а частина - ні), називається частковим агоністом рецептора. По відношенню до таких речовин використовується термін агоніст-антагоніст. Речовина, яка не змінює стану рецептора при зв'язуванні і лише пасивно перешкоджає зв'язування з рецептором гормону або медіатора, називається конкурентним антагоністом, або блокатором рецептора (антагонізм заснований не на виключенні рецептора, а на блокаді зв'язування з рецептором його природного ліганду).

  Як правило, якщо якась екзогенна речовина має рецептори всередині організму, то в організмі є ендогенні ліганди для даного рецептора. Так, наприклад, ендогенними лігандами бензодіазепінового

  Захисна функція

  У крові та інших рідинах містяться білки, які можуть вбивати чи допомагати знешкоджувати мікробів. До складу плазми крові входять антитіла - білки, кожен із яких дізнається певний вид мікроорганізмів чи інших чужорідних агентів, - і навіть захисні білки системи комплементу. Існує кілька класів антитіл (ці білки ще називають імуноглобулінами), найпоширеніший з них – імуноглобулін G. У слині та у сльозах міститься білок лізоцим – фермент, що розщеплює муреїн та руйнує клітинні стінки бактерій. При зараженні вірусом клітини тварин виділяють інтерферон білок, що перешкоджає розмноженню вірусу і утворенню нових вірусних частинок.

  Захисну функцію для мікроорганізмів виконують і такі неприємні для нас білки, як мікробні токсини - токсин холерний, токсин ботулізму, дифтерійний токсин і т. п. Пошкоджуючи клітини нашого організму, вони захищають мікробів від нас.

  Рецепторна функція

  Білки служать для сприйняття та передачі сигналів. У фізіології є поняття клітини-рецептора, тобто. клітини, яка сприймає певний сигнал (наприклад, у сітківці ока знаходяться клітини-зорові рецептори). Але у клітинах-рецепторах цю роботу здійснюють білки-рецептори. Так, білок родопсин, що міститься в сітківці ока, вловлює кванти світла, після чого в клітинах сітківки починається каскад подій, що призводить до виникнення нервового імпульсу та передачі сигналу в мозок.

  Білки-рецептори є не тільки в клітинах-рецепторах, а й в інших клітинах. Дуже важливу роль в організмі відіграють гормони - речовини, що виділяються одними клітинами та регулюють функцію інших клітин. Гормони зв'язуються зі спеціальними білками - рецепторами гормонів на поверхні або всередині клітин-мішеней.

  Регуляторна функція

  Багато (хоч і далеко не всі) гормони є білками - наприклад, всі гормони гіпофіза та гіпоталамуса, інсулін та ін Ще одним прикладом білків, що виконують цю функцію, можуть служити внутрішньоклітинні білки, що регулюють роботу генів.

  Багато білків можуть виконувати кілька функцій.

  Макромолекули білків складаються з б-амінокислот. Якщо до складу полісахаридів зазвичай входить та сама «одиниця» (іноді дві), що повторюється багато разів, то білки синтезуються з 20 різних амінокислот. Після того, як молекула білка зібрана, деякі амінокислотні залишки у складі білка можуть піддаватися хімічним змінам, так що в зрілих білках можна виявити більше 30 різних амінокислотних залишків. Така різноманітність мономерів забезпечує і різноманітність біологічних функцій, що виконуються білками.

  б-амінокислоти мають таку будову:

  

  тут R - різні групи атомів (радикали) у різних амінокислот. Найближчий до карбоксильної групи атом вуглецю позначається грецькою літерою б саме з цим атомом з'єднана аміногрупа в молекулах б-амінокислот.

  У нейтральному середовищі аміногрупа виявляє слабкі основні властивості і приєднує іон Н+, а карбоксильна - слабо кислотні та дисоціює зі звільненням цього іону, так що хоча загалом сумарний заряд молекули не зміниться, вона одночасно нестиме позитивно та негативно заряджену групу.

  Залежно від природи радикала R розрізняють гідрофобні (неполярні), гідрофільні (полярні), кислі та лужні амінокислоти.

  У кислих амінокислот є друга карбоксильна група. Вона трохи сильніша за карбоксильну групу оцтової кислоти: у аспарагінової кислоти половина карбоксилів дисоційована при рН 3,86, у глютамінової - при рН 4,25, а у оцтової - лише при 4,8. Серед лужних амінокислот найсильнішою є аргінін: половина бічних радикалів зберігає позитивний заряд при рН 11,5. У лізину бічний радикал є типовим первинним аміном, він залишається наполовину іонізованим при 9,4 рН. Найслабша із лужних амінокислот - гістидин, його імідазольне кільце наполовину протоновано при рН 6.

  Серед гідрофільних (полярних) також є дві амінокислоти, здатні іонізуватися при фізіологічних рН - цистеїн, у якого SH-група може віддавати іон Н+ подібно до сірководню, і тирозин, у якого є слабокисле фенольне угруповання. Проте ця здатність виражена вони дуже слабко: при рН 7 цистеїн іонізований на 8 %, а тирозин - на 0,01 %.

  Для виявлення б-амінокислот зазвичай використовують нінгідринову реакцію: при взаємодії амінокислоти з нінгідрин утворюється яскраво забарвлений синій продукт. Крім того, окремі амінокислоти дають свої якісні специфічні реакції. Так, ароматичні амінокислоти дають жовте фарбування з азотною кислотою (під час реакції відбувається нітрування ароматичного кільця). При підлужуванні середовища забарвлення змінюється на помаранчеве (подібна зміна забарвлення відбувається і в індикаторів, наприклад, метилоранжу). Ця реакція під назвою ксантопротеїнової також використовується для детекції білка, оскільки в більшості білків є ароматичні амінокислоти; желатин не дає цієї реакції, оскільки майже не містить ні тирозину, ні фенілаланіну, ні триптофану. При нагріванні з плюмбітом натрію Na2PbO2 цистеїн утворює чорний осад сульфіду свинцю PbS.

  Рослини та багато мікробів можуть синтезувати амінокислоти з простих неорганічних речовин. Тварини можуть синтезувати лише деякі амінокислоти, інші повинні отримувати з їжею. Такі амінокислоти називаються незамінними. Для людини незамінними є фенілаланін, триптофан, треонін, метіонін, лізин, лейцин, ізолейцин, гістидин, валін та аргінін. На жаль, злакові культури містять дуже мало лізину та триптофану, зате ці амінокислоти у значно більшій кількості містяться в бобових культурах. Невипадково традиційні дієти землеробських народів зазвичай містять як злаки, і бобові: пшениця (чи жито) і горох, рис і соя, кукурудза і боби є класичними прикладами такого поєднання народів різних континентів.

  б-атом вуглецю у всіх 20 амінокислот знаходиться в стані sp3-гібридизації. Всі його 4 зв'язки розташовані під кутом близько 109 °, так що формулу амінокислоти можна вписати в тетраедр.

  Легко переконатися, що можуть бути два види амінокислот, які є дзеркальними відображеннями один одного. Як би ми не переміщали і повертали їх у просторі, поєднати їх неможливо - вони розрізняються як права і ліва рука.

  Такий вид ізомерії називається оптичною ізомерією. Він можливий тільки в тому випадку, якщо у центрального атома вуглецю (він називається асиметричним центром) з усіх чотирьох сторін знаходяться різні групи (тому гліцин не має оптичних ізомерів, а решта 19 амінокислот мають). З двох різних ізомерних форм амінокислот ту, що на рис. 1 розташована праворуч, називають D-формою, а зліва - L-формою.

  Основні фізичні та хімічні властивості D- та L-ізомерів амінокислот однакові, проте різняться оптичні властивості: їх розчини обертають площину поляризації світла у протилежні сторони. Різна і їх реакцій коїться з іншими оптично активними сполуками.

  Цікаво, що до складу білків всіх живих організмів від вірусів до людини входять лише L-амінокислоти. D-форми зустрічаються в деяких антибіотиках, що синтезуються грибами та бактеріями. Білки можуть утворювати впорядковану структуру лише в тому випадку, якщо до їх складу входитимуть лише ізомери амінокислот одного типу.

  Короткий огляд:

  Глікокалікс-це зовнішній щодо ліпопротеїдної мембрани шар, що містить полісахаридні ланцюжки мембранних інтегральних білків - глікопротеїдів.

  Однією з найважливіших функцій плазмалеми є забезпечення комунікації (зв'язку) клітини із зовнішнім середовищем за допомогою присутнього в мембранах рецепторного апарату, що має білкову або глікопротеїнову природу. Основна функція рецепторних утворень плазмалеми - розпізнавання зовнішніх сигналів, завдяки яким клітини правильно орієнтуються та утворюють тканини у процесі диференціювання. З рецепторною функцією пов'язана діяльність різних регуляторних систем, а також формування імунної відповіді.

  Основна частина:

  Як такі рецептори на поверхні клітини можуть виступати білки мембрани або елементи глікоколіксу - глікопротеїди. Такі чутливі до окремих речовин ділянки можуть бути розкидані поверхнею клітини або зібрані в невеликі зони.

  Різні клітини тварин організмів можуть мати різні набори рецепторів або ж різну чутливість одного і того ж рецептора.

  Роль багатьох клітинних рецепторів полягає у зв'язуванні специфічних речовин чи здатності реагувати на фізичні чинники, а й у передачі міжклітинних сигналів із поверхні всередину клітини. В даний час добре вивчено систему передачі сигналу клітинам за допомогою деяких гормонів, до складу яких входять пептидні ланцюжки. Гормон взаємодіє специфічно з рецепторною частиною цієї системи і, не проникаючи всередину клітини, активує аденілатциклазу (білок, що вже лежить у цитоплазматичній частині плазматичної мембрани), яка синтезує циклічний АМФ. Останній активує чи інгібує внутрішньоклітинний фермент чи групу ферментів. Таким чином, команда (сигнал від плазматичної мембрани) передається усередину клітини. Ефективність цієї аденілатциклазної системи дуже висока. Так, взаємодія однієї або кількох молекул гормону може призвести за рахунок синтезу множини молекул цАМФ до посилення сигналу в тисячі разів. У разі аденілатциклазна система служить перетворювачем зовнішніх сигналів.

  Різноманітність та специфічність наборів рецепторів на поверхні клітин призводять до створення дуже складної системи маркерів, що дозволяють відрізняти свої клітини (той самої особини або того ж виду) від чужих. Подібні клітини вступають одна з одною у взаємодії, що призводять до злипання поверхонь (кон'югація у найпростіших та бактерій, утворення тканинних клітинних комплексів). При цьому клітини, що відрізняються набором детермінантних маркерів або не сприймають їх, або виключаються з такої взаємодії, або (вищих тварин) знищуються в результаті імунологічних реакцій.

  З плазматичною мембраною пов'язана локалізація специфічних рецепторів, які реагують фізичні чинники. Так, у плазматичній мембрані або в її похідних у фотосинтетичних бактерій та синьо-зелених водоростей локалізовані білки-рецептори (хлорофіли), що взаємодіють із квантами світла. У плазматичній мембрані світлочутливих клітин тварин розташована спеціальна система фоторецепторних білків (родопсин), за допомогою яких світловий сигнал перетворюється на хімічний, що призводить до генерації електричного імпульсу.

  Види активного транспорту через плазматичну мембрану

  Коротко:

  
  

  • первинно-активний транспорт здійснюється транспортними АТФ-азами, які отримали назву іонних насосів.
  • вторинно-активний транспорт - перенесення через мембрану речовини проти градієнта його концентрації з допомогою енергії градієнта концентрації іншого речовини, створюваного у процесі активного транспорту.

  Повний:
  Активний транспорт здійснюється транспортними аденозинтрифосфатазами (АТФазами) та відбувається за рахунок енергії гідролізу АТФ.
  Види активного транспорту речовин:

  • первинно-активний транспорт,
  • вторинно-активний транспорт.

  Первинно-активний транспорт

  Транспорт речовин із середовища з низькою концентрацією в середу з вищою концентрацією не може бути пояснений рухом градієнтом, тобто. дифузією. Цей процес здійснюється за рахунок енергії гідролізу АТФ або енергії, обумовленої градієнтом концентрації будь-яких іонів, найчастіше натрію. Якщо джерелом енергії для активного транспорту речовин є гідроліз АТФ, а не переміщення через мембрану якихось інших молекул або іонів, транспорт називається первинно активним.

  Первинно-активне перенесення здійснюється транспортними АТФ-азами, які отримали назву іонних насосів. У клітинах тварин найбільш поширена Na+ ,K+ - АТФаза (натрієвий насос), що є інтегральним білок плазматичної мембрани і Са2+ - АТФази, що містяться в плазматичній мембрані сарко-(ендо)-плазматичного ретикулуму. Всі три білки мають загальну властивість - здатність фосфорилуватися і утворювати проміжну фосфорильовану форму ферменту. У фосфоріліро-ванном стані фермент може перебувати у двох конформаціях, які прийнято позначати Е1 і Е2. Конформація ферменту - це спосіб просторової орієнтації (укладання) поліпептидного ланцюга його молекули. Дві зазначені конформації ферменту характеризуються різним спорідненістю до переносимим іонів, тобто. різною здатністю зв'язувати іони, що транспортуються.

  Вторинно-активний транспорт

  Вторинним активним транспортом називається перенесення через мембрану речовини проти градієнта його концентрації з допомогою енергії градієнта концентрації іншого речовини, створюваного у процесі активного транспорту. У клітинах тварин основним джерелом енергії для активного вторинного транспорту служить енергія градієнта концентрації іонів натрію, який створюється за рахунок роботи Na+/K+ - АТФази. Наприклад, мембрана клітин слизової оболонки тонкого кишечника містить білок, що здійснює перенесення (симпорт) глюкози та Na+ в епітеліоцити. Транспорт глюкози здійснюється лише в тому випадку, якщо Na+, одночасно з глюкозою зв'язуючись із зазначеним білком, переноситься електрохімічним градієнтом. Електрохімічний градієнт Na+ підтримується активним транспортом цих катіонів з клітини.

  У головному мозку робота Na+-насоса пов'язана зі зворотним поглинанням (реабсорбцією) медіаторів -фізіологічно активних речовин, що виділяються з нервових закінчень при дії збудливих факторів.

  У кардіоміоцитах і гладких клітинах з функціонуванням Na+, K+-АТФази пов'язаний транспорт Са2+ через плазматичну мембрану, завдяки присутності в мембрані клітин білка, що здійснює протитранспорт (антипорт) Na+ і Са2+. Іони кальцію переносяться на мембрану клітин в обмін на іони натрію і за рахунок енергії концентраційного градієнта іонів натрію.

  У клітинах виявлено білок, який обмінює позаклітинні іони натрію на внутрішньоклітинні протони - Na+/H+-обмінник. Цей переносник відіграє у підтримці сталості внутрішньоклітинного рН. Швидкість, з якою здійснюється Na+/Ca2+ та Na+/H+ - обмін, пропорційна електрохімічному градієнту Na+ через мембрану. При зменшенні позаклітинної концентрації Na+ інгібуванні Na+, K+-АТФази серцевими глікозидами або у безкалієвому середовищі внутрішньоклітинна концентрація кальцію та протонів збільшена. Це збільшення внутрішньоклітинної концентрації Са2+ при інгібуванні Na+, K+-АТФази є основою застосування у клінічній практиці серцевих глікозидів для посилення серцевих скорочень.

  Різні транспортні АТФази, локалізовані в клітинних мембранах і що у механізмах перенесення речовин, є основним елементом молекулярних пристроїв - насосів, які забезпечують вибіркове поглинання і відкачування певних речовин (наприклад, електролітів) клітиною. Активний специфічний транспорт неелектролітів (молекулярний транспорт) реалізується за допомогою кількох типів молекулярних машин – насосів та переносників. Транспорт неелектролітів (моносахаридів, амінокислот та інших мономерів) може сполучатися з симпортом - транспортом іншої речовини, рух якого за градієнтом концентрації є джерелом енергії для першого процесу. Симпорт може забезпечуватися іонними градієнтами (наприклад, натрію) без участі АТФ.

  Транспортні АТФази-це високомолекулярні транспортні білки, здатні розщеплювати АТФ з вивільненням енергії. Цей процес є двигуном активного транспорту. Таким чином переносяться протони (протонний насос) або неорганічні іони (іонний насос).

  Активний транспорт здійснюється шляхом ендо- та екзоцитозу.
  Ендоцитоз-утворення бульбашок шляхом вп'ячування плазматичної мембрани при поглинанні твердих частинок (фагоцитоз) або розчинених речовин (піноцитоз). Гладкі або облямовані бульбашки, що виникають при цьому, називаються фагосомами або піносомами. Шляхом ендоцитозу яйцеклітини поглинають жовткові білки, лейкоцити поглинають чужорідні частки та імуноглобуліни, ниркові канальці всмоктують білки з первинної сечі.
  Екзоцитоз-процес, протилежний ендоцитозу. Різні бульбашки з апарату Гольджі, лізосом зливаються з плазматичною мембраною, звільняючи свій вміст назовні. При цьому мембрана бульбашки може або вбудовуватись у плазматичну мембрану, або у формі бульбашки повертатися до цитоплазми.

  Рецепторну функцію клітини забезпечують рецептори, які реалізують реакції у відповідь певними способами.

  Спосіб впливу пов'язаний із перенесенням інформації, що виникає при приєднанні речовин, що надходять ззовні з рецепторними комплексами мембрани всередину клітини.

  Іонотропні рецепторні комплекси формують складні молекулярні чи надмолекулярні сполуки, у складі яких є іонні канали. При поєднанні з біологічно активною речовиною відбувається відкриття або відкриття іонних каналів. Швидкість порушення клітини висока. Іонотропні рецептори розташовані переважно в області синапсів та беруть участь у передачі збуджуючих та гальмівних впливів.

  Метаботропні рецепторні комплекси пов'язані з інтегральними білками-посередниками, які передають інформацію на внутрішню поверхню. Насамперед це G-білки та тирозинкінази мембрани. Білки-посередники збуджують ферменти внутрішньої поверхні клітинної мембрани, а ті, своєю чергою, синтезують другі посередники - низькомолекулярні речовини, що запускають біологічні реакції клітини. Ці рецептори іноді називають повільними. Через подібні механізми діє більшість гормонів та медіаторів, які погано проникають у клітину.

  Рецептори, що регулюють надходження молекул у клітини, наприклад, ліпідів у складі ліпопротеїнів низької щільності. Дана група рецепторів здатна змінювати проникність біологічних мембран, впливаючи таким чином на хімічний склад усередині клітини.

  Адгезивні рецептори (родини інтегринів, кадгеринів, імуноглобулінів, селектинів та ін) пов'язують сусідні клітини або клітину зі структурами міжклітинного середовища, наприклад з базальною мембраною. Можливість адгезивних взаємодій має істотне значення у життєдіяльності клітини та всього організму в цілому. Втрата здатності клітини до адгезії супроводжується її неконтрольованою міграцією (метастазуванням) та порушенням диференціювання. Патологічні порушення функції адгезивних рецепторів притаманні злоякісних пухлинних клітин.

  Власне процес рецепції відбувається за допомогою спеціальних глікопротеїнів – рецепторів. Вони розташовуються у надмембранному шарі – глікокаліксі клітини.

  Рецептори забезпечують сприйняття специфічних подразників: гормонів, біологічно активних речовин, мембран сусідніх клітин, адгезивних молекул міжклітинної речовини та ін. Рецептори це високоспеціалізовані структури клітини. Вони можуть бути високоспецифічними (високоафінними) або менш специфічними (низькоафінними). Ступінь специфічності визначає ступінь чутливості клітини. Найбільш високоафінними є рецептори до гормонів.

  Рецепторні комплекси характерні також для внутрішнього шару мембрани. Вони знаходяться на мембранних та немембранних органелах, внутрішньому та зовнішньому листку каріолеми тощо.

  У відповідь на дію сигналу (з'єднання рецептора з речовиною-регулятором) виникає ланцюг біохімічних реакцій, що призводять до формування біологічних відповідей - збудження або гальмування клітини. Рецептори до поліпептидів, похідних амінокислот, антигенних комплексів, глікопротеїнів та ін. знаходяться на мембрані клітини. Деякі рецептори мають зв'язок з білками, що забезпечують утворення других посередників, а також з білками іонних каналів. Такі рецепторні системи називаються метаботропними.

  Порушення у метаботропних рецепторах, викликане сигналом, може передаватися вглиб клітини декількома способами. В одному випадку взаємодія рецептора з сигнальною молекулою змінює стереологічну конфігурацію рецептора, що змінює структуру так званого G-білка, а той, своєю чергою, активує утворення сигнальних молекул цитоплазми (других посередників).

  Є Gs-білки, що активують аденілатциклазу з утворенням цАМФ, Gi-білки, що інгібують аденілатциклазу, Gp-білки, що активують фосфоліпази С і підвищують вміст іонів кальцію в цитозолі. Існують також Gt-білки, що активують фосфодіестеразу циклічного гуанозинмонофосфату (цГМФ) та знижують вміст цГМФ, що веде до гальмування (гіперполяризації мембрани) клітини. Циклічна АМФ (цАМФ) активує протеїнкінази та прискорює біохімічні реакції у клітині.

  У другому випадку рецептор пов'язаний з тирозинкіназами, які активують Ras-G-білок та запускають Ras-каскад. Внаслідок цього процесу утворюється інозитол-1,4,5-трифосфат, діацилгліцерол. Це викликає ланцюг каталітичних реакцій, зокрема транскрипцію.

  Рецептори можуть бути пов'язані з іонними каналами, змінювати їх проникність, викликати деполяризацію мембрани, проникнення в клітину іонів кальцію і т.д. Вони приєднуються до білків ефекторного пристрою - іонних каналів. Фермент інактивації розриває зв'язок рецептора із сигнальною молекулою медіатора чи інших сигнальних речовин.

  Поряд із сигнальними функціями частина рецепторів відіграє важливу роль в адгезії та агрегації - прилипання клітин до себе подібним та/або міжклітинним структурам. «Впізнавання» рецептором глікоколіксу споріднених клітин супроводжується одночасною агрегацією. Важливо, що такі рецептори мають індивідуальну, органну та тканинну специфічність. Прикладом можуть бути селектини, інтегрини і кадгерини. Вони надають клітинам антигенних властивостей і дозволяють їм «пізнавати» один одного.

  Якщо ви знайшли помилку, будь ласка, виділіть фрагмент тексту та натисніть Ctrl+Enter.

  Важливу роль життєдіяльності клітини грає рецепторна функція мембрани. Вона пов'язана з локалізацією на плазматичній мембрані спеціальних структур (рецепторних білків), пов'язаних зі специфічним розпізнаванням хімічних чи фізичних факторів. Багато пронизують білки є глікопротеїди - із зовнішнього боку клітини вони містять полісахаридні бічні ланцюжки. Частина таких глікопротеїдів, що покривають клітину "лісом" молекулярних антен, виконує роль рецепторів гормонів. Коли певний гормон зв'язується зі своїми рецептором, він змінює структуру глікопротеїду, що призводить до запуску клітинної відповіді. Відкриваються канали, якими певні речовини надходять у клітину чи виводяться з неї. Клітинна поверхня має великий набір рецепторів, що уможливлюють специфічні реакції з різними агентами. Роль багатьох клітинних рецепторів полягає у передачі сигналів ззовні всередину клітини.

  22. Рецептори клітини: поняття, розташування, різновиди, будова.

  На плазматичних мембранах клітини розташовані сигнальні молекули – білки, які отримали назву рецептори. Рецептори клітин пов'язують молекулу та ініціюють відповідь. Вони представлені трансмембранними білками, що мають спеціальну ділянку для зв'язування фізіологічно активних молекул – гормонів та нейромедіаторів. Багато рецепторних білків у відповідь на зв'язування певних молекул змінюють транспортні властивості мембран. Внаслідок цього може змінюватись полярність мембран, генеруватися нервовий імпульс або змінюватись обмін речовин.

  Розрізняють внутрішньоклітинні рецептори та рецептори, що розташовуються на поверхні клітини у плазматичній мембрані. Серед них виділяють рецептори двох типів – пов'язані з каналами клітини та не пов'язані з каналами. Вони різняться між собою за швидкістю та вибірковістю впливу сигналу на певні мішені. Рецептори, пов'язані з каналами, після взаємодії з хімічними речовинами (гормон, нейромедіатор) сприяють утворенню в мембрані відкритого каналу, внаслідок чого відразу змінюється її проникність. Рецептори, які пов'язані з каналами, також взаємодіють із хімічними речовинами, але з іншої природи, переважно це ферменти. Тут ефект непрямий, відносно сповільнений, але триваліший. Функція цих рецепторів лежить в основі навчання та пам'яті.

  23. Транспорт речовин через клітинну оболонку: поняття, різновиди, приклади.

  Мембранний транспорт-транспорт речовин крізь клітинну мембрану в клітину або з клітини, що здійснюється за допомогою різних механізмів - простої дифузії, полегшеної дифузії та активного транспорту. Різновиди транспорту описані у 16 ​​та 17 відповідях.

  24. Міжклітинні контакти: поняття, різновиди, значення.

  Міжклітинні контакти – з'єднання між клітинами, утворені за допомогою білків. Вони забезпечують безпосередній зв'язок між клітинами. Крім того, клітини взаємодіють одна з одною на відстані за допомогою сигналів (головним чином - сигнальних речовин), що передаються через міжклітинну речовину.

  Кожен тип міжклітинних контактів формується за рахунок специфічних білків, переважна більшість яких трансмембранні білки. Спеціальні адапторні білки можуть з'єднувати білки міжклітинних контактів із цитоскелетом, а спеціальні "скелетні" білки - з'єднувати окремі молекули цих білків у складну структуру надмолекулярної. У багатьох випадках міжклітинні сполуки руйнуються при видаленні з-поміж іонів Ca2+.