Alebo transmembránové iónové prúdy.

Látka, ktorá sa špecificky viaže na receptor, sa nazýva ligand pre tento receptor. Vo vnútri tela je to zvyčajne hormón alebo neurotransmiter alebo ich umelé náhrady používané ako lieky a jedy (agonisty). Niektoré ligandy naopak blokujú receptory (antagonisty). Pokiaľ ide o zmysly, ligandy sú látky, ktoré pôsobia na receptory čuchu alebo chuti. Okrem toho molekuly zrakových receptorov reagujú na svetlo a v orgánoch sluchu a hmatu sú receptory citlivé na mechanické vplyvy (tlak alebo naťahovanie) spôsobené vibráciami vzduchu a inými podnetmi. Existujú aj termosenzitívne receptorové proteíny a receptorové proteíny, ktoré reagujú na zmeny membránového potenciálu.

Encyklopedický YouTube

• 1 / 5

  Bunkové receptory možno rozdeliť do dvoch hlavných tried - membránové receptory a intracelulárne receptory.

  Membránové receptory

  Funkciou „antén“ je rozpoznať vonkajšie signály. Rozpoznávacie oblasti dvoch susedných buniek môžu poskytnúť bunkovú adhéziu vzájomnou väzbou. To umožňuje bunkám orientovať sa a vytvárať tkanivá počas procesu diferenciácie. Rozpoznávacie miesta sú prítomné aj v niektorých molekulách, ktoré sú v roztoku, vďaka čomu sú selektívne prijímané bunkami, ktoré majú komplementárne rozpoznávacie miesta (napríklad LDL je vychytávaný LDL receptormi).

  Dve hlavné triedy membránových receptorov sú metabotropné receptory a ionotropné receptory.

  Ionotropné receptory sú membránové kanály, ktoré sa otvárajú alebo zatvárajú po naviazaní na ligand. Výsledné iónové prúdy spôsobujú zmeny v transmembránovom potenciálnom rozdiele a v dôsledku toho bunkovú excitabilitu a tiež menia intracelulárne koncentrácie iónov, čo môže sekundárne viesť k aktivácii intracelulárnych mediátorových systémov. Jedným z najviac preštudovaných ionotropných receptorov je n-cholinergný receptor.

  Metabotropné receptory sú spojené so systémami intracelulárnych poslov. Zmeny ich konformácie po väzbe na ligand vedú k spusteniu kaskády biochemických reakcií a v konečnom dôsledku k zmene funkčného stavu bunky. Hlavné typy membránových receptorov:

  1. Heterotrimérne receptory spojené s G proteínom (napr. vazopresínový receptor).
  2. Receptory s vlastnou tyrozínkinázovou aktivitou (napríklad receptor inzulínu alebo receptor epidermálneho rastového faktora).

  Receptory spojené s G proteínom sú transmembránové proteíny, ktoré majú 7 transmembránových domén, extracelulárny N koniec a intracelulárny C koniec. Väzbové miesto ligandu sa nachádza na extracelulárnych slučkách, väzbová doména G proteínu sa nachádza blízko C-konca v cytoplazme.

  Aktivácia receptora spôsobí, že jeho α-podjednotka sa oddelí od komplexu βγ-podjednotky a tým sa aktivuje. Potom buď aktivuje alebo naopak deaktivuje enzým, ktorý produkuje druhých poslov.

  Receptory s tyrozínkinázovou aktivitou fosforylujú následné intracelulárne proteíny, často aj proteínkinázy, a tak prenášajú signál do bunky. Štrukturálne ide o transmembránové proteíny s jednou membránovou doménou. Spravidla homodiméry, ktorých podjednotky sú spojené disulfidovými mostíkmi.

  Intracelulárne receptory

  Intracelulárne receptory sú zvyčajne transkripčné faktory (napríklad glukokortikoidné receptory) alebo proteíny, ktoré interagujú s transkripčnými faktormi. Väčšina intracelulárnych receptorov sa viaže na ligandy v cytoplazme, stáva sa aktívnou, transportuje sa spolu s ligandom do bunkového jadra, kde sa naviaže na DNA a buď indukuje alebo potláča expresiu určitého génu alebo skupiny génov.
  Oxid dusnatý (NO) má špeciálny mechanizmus účinku. Tento hormón, ktorý preniká cez membránu, sa viaže na rozpustnú (cytosolovú) guanylátcyklázu, ktorá je receptorom oxidu dusnatého aj enzýmom, ktorý syntetizuje druhého posla, cGMP.

  Základné systémy intracelulárneho prenosu hormonálnych signálov

  Systém adenylátcyklázy

  Centrálnou časťou systému adenylátcyklázy je enzým adenylátcykláza, ktorý katalyzuje premenu ATP na cAMP. Tento enzým môže byť buď stimulovaný G s proteínom (z anglického stimulujúci) alebo inhibovaný G i proteínom (z anglického inhibičný). cAMP sa potom viaže na cAMP-dependentnú proteínkinázu, tiež nazývanú proteínkináza A, PKA. To vedie k jeho aktivácii a následnej fosforylácii efektorových proteínov, ktoré plnia v bunke určitú fyziologickú úlohu.

  Systém fosfolipáza-vápnik

  Proteíny G q aktivujú enzým fosfolipázu C, ktorá štiepi PIP2 (membránový fosfoinozitol) na dve molekuly: inozitol-3-fosfát (IP3) a diacylglycerid. Každá z týchto molekúl je druhým poslom. IP3 sa ďalej viaže na svoje receptory na membráne endoplazmatického retikula, čo vedie k uvoľneniu vápnika do cytoplazmy a k iniciácii mnohých bunkových reakcií.

  Systém guanylátcyklázy

  Centrálnou molekulou tohto systému je guanylátcykláza, ktorá katalyzuje premenu GTP na cGMP. cGMP moduluje aktivitu množstva enzýmov a iónových kanálov. Existuje niekoľko izoforiem guanylátcyklázy. Jeden z nich je aktivovaný oxidom dusnatým NO, druhý je priamo spojený s receptorom atriálneho natriuretického faktora.

  cGMP riadi výmenu vody a transport iónov v obličkách a črevách a slúži ako relaxačný signál v srdcovom svale.

  Farmakológia receptorov

  Receptory sú spravidla schopné viazať sa nielen na hlavné endogénne ligandy, ale aj na iné štruktúrne podobné molekuly. Táto skutočnosť umožňuje využitie exogénnych látok, ktoré sa viažu na receptory a menia svoj stav ako drogy alebo jedy.

  Napríklad receptory pre endorfíny, neuropeptidy, ktoré hrajú dôležitú úlohu pri modulácii bolesti a emočného stavu, sa tiež viažu na lieky z morfínovej skupiny. Receptor môže mať okrem hlavného miesta alebo „miesta“ väzby na hormón alebo mediátor špecifický pre tento receptor aj ďalšie alosterické regulačné miesta, na ktoré sa viažu iné chemické látky, ktoré modulujú (menia) odpoveď receptora na hlavný hormonálny signál - jeho zosilnenie alebo zoslabenie alebo nahradenie hlavného signálu. Klasickým príkladom takéhoto receptora s viacerými väzbovými miestami pre rôzne látky je receptor kyseliny gama-aminomaslovej podtypu A (GABA). Okrem samotného väzbového miesta pre GABA má tiež väzbové miesto pre benzodiazepíny („benzodiazepínové miesto“), väzbové miesto pre barbituráty („barbiturátové miesto“) a väzbové miesto pre neurosteroidy, ako je alopregnenolón („steroidné miesto“) “).

  Mnoho typov receptorov dokáže rozpoznať niekoľko rôznych chemických látok s rovnakým väzbovým miestom a v závislosti od konkrétnej pripojenej látky môžu byť vo viac ako dvoch priestorových konfiguráciách – nielen „zapnuté“ (hormón na receptore) alebo „vypnuté“ (žiadny hormón na receptore) ), a tiež v niekoľkých intermediárnych.

  Látka, ktorá so 100% pravdepodobnosťou spôsobí, že sa receptor po naviazaní na receptor prepne do „100% zapnutej“ konfigurácie, sa nazýva úplný agonista receptora. Látka, ktorá pri naviazaní na receptor so 100 % pravdepodobnosťou spôsobí, že sa prepne do konfigurácie „100 % vypnutá“, sa nazýva inverzný agonista receptora. Látka, ktorá spôsobí prechod receptora do jednej z medzikonfigurácií alebo spôsobí zmenu stavu receptora nie so 100% pravdepodobnosťou (to znamená, že niektoré receptory sa po naviazaní na túto látku zapnú alebo vypnú, ale niektoré nebude), sa nazýva čiastočný agonista receptora. V súvislosti s takýmito látkami sa používa aj termín agonista-antagonista. Látka, ktorá po naviazaní nemení stav receptora a len pasívne bráni naviazaniu hormónu alebo mediátora na receptor, sa nazýva kompetitívny antagonista alebo blokátor receptora (antagonizmus nie je založený na vypnutí receptora, ale na jeho blokovaní). väzba jeho prirodzeného ligandu na receptor).

  Spravidla, ak má niektorá exogénna látka receptory vo vnútri tela, potom má telo aj endogénne ligandy pre tento receptor. Napríklad endogénne ligandy benzodiazepínov

  Ochranná funkcia

  Krv a iné tekutiny obsahujú proteíny, ktoré môžu zabíjať alebo pomôcť neutralizovať baktérie. Zloženie krvnej plazmy zahŕňa protilátky – proteíny, z ktorých každá rozpoznáva špecifický typ mikroorganizmov alebo iných cudzorodých látok – ako aj ochranné proteíny komplementového systému. Existuje niekoľko tried protilátok (tieto proteíny sa nazývajú aj imunoglobulíny), najbežnejší z nich je imunoglobulín G. Sliny a slzy obsahujú proteín lyzozým, enzým, ktorý rozkladá mureín a ničí bunkové steny baktérií. Živočíšne bunky pri infekcii vírusom vylučujú proteín nazývaný interferón, ktorý zabraňuje množeniu vírusu a tvorbe nových vírusových častíc.

  Ochrannú funkciu pre mikroorganizmy plnia aj pre nás nepríjemné bielkoviny, ako sú mikrobiálne toxíny - cholerový toxín, botulotoxín, difterický toxín a pod. Tým, že poškodzujú bunky nášho tela, chránia pred nami mikróby.

  Funkcia receptora

  Proteíny slúžia na vnímanie a prenos signálov. Vo fyziológii existuje pojem receptorová bunka, t.j. bunka, ktorá vníma určitý signál (napríklad bunky zrakového receptora sa nachádzajú v sietnici oka). Ale v receptorových bunkách túto prácu vykonávajú receptorové proteíny. Proteín rodopsín, obsiahnutý v sietnici oka, teda zachytáva svetelné kvantá, po ktorých sa v bunkách sietnice spustí kaskáda dejov, ktorá vedie k vzniku nervového vzruchu a prenosu signálu do mozgu.

  Receptorové proteíny sa nachádzajú nielen v receptorových bunkách, ale aj v iných bunkách. Veľmi dôležitú úlohu v tele zohrávajú hormóny – látky vylučované niektorými bunkami a regulujúce funkciu iných buniek. Hormóny sa viažu na špeciálne proteíny – hormonálne receptory na povrchu alebo vo vnútri cieľových buniek.

  Regulačná funkcia

  Mnohé (aj keď v žiadnom prípade nie všetky) hormóny sú proteíny – napríklad všetky hormóny hypofýzy a hypotalamu, inzulín atď. Ďalším príkladom proteínov, ktoré plnia túto funkciu, sú intracelulárne proteíny, ktoré regulujú funkciu génov.

  Mnoho proteínov môže vykonávať viacero funkcií.

  Proteínové makromolekuly pozostávajú z b-aminokyselín. Ak zloženie polysacharidov zvyčajne obsahuje rovnakú „jednotku“ (niekedy dve), mnohokrát sa opakujúcu, potom sa proteíny syntetizujú z 20 rôznych aminokyselín. Akonáhle je molekula proteínu zostavená, niektoré aminokyselinové zvyšky v proteíne môžu prejsť chemickými zmenami, takže v „zrelých“ proteínoch možno nájsť viac ako 30 rôznych aminokyselinových zvyškov. Táto diverzita monomérov tiež poskytuje rôzne biologické funkcie vykonávané proteínmi.

  B-aminokyseliny majú nasledujúcu štruktúru:

  

  tu R sú rôzne skupiny atómov (radikálov) pre rôzne aminokyseliny. Atóm uhlíka najbližšie ku karboxylovej skupine je označený gréckym písmenom b; s týmto atómom je spojená aminoskupina v molekulách b-aminokyseliny.

  V neutrálnom prostredí aminoskupina vykazuje slabé zásadité vlastnosti a pripája ión H+ a karboxylová skupina vykazuje slabo kyslé vlastnosti a disociuje sa s uvoľnením tohto iónu, takže aj keď sa vo všeobecnosti celkový náboj molekuly nezmení, bude súčasne niesť kladne a záporne nabitú skupinu.

  Podľa povahy R radikálu sa rozlišujú hydrofóbne (nepolárne), hydrofilné (polárne), kyslé a alkalické aminokyseliny.

  Kyslé aminokyseliny majú druhú karboxylovú skupinu. Je o niečo silnejšia ako karboxylová skupina kyseliny octovej: v kyseline asparágovej je polovica karboxylov disociovaná pri pH 3,86, v kyseline glutámovej - pri pH 4,25 a v kyseline octovej - iba pri 4,8. Spomedzi alkalických aminokyselín je arginín najsilnejší: polovica jeho bočných radikálov si zachováva kladný náboj pri pH 11,5. Lyzín má vedľajší radikál, ktorý je typickým primárnym amínom a zostáva poloionizovaný pri pH 9,4. Najslabšia z alkalických aminokyselín je histidín, jeho imidazolový kruh je pri pH 6 napoly protónovaný.

  Medzi hydrofilné (polárne) patria aj dve aminokyseliny, ktoré môžu ionizovať pri fyziologickom pH – cysteín, v ktorom môže SH skupina darovať H+ ión ako sírovodík, a tyrozín, ktorý má slabo kyslú fenolovú skupinu. Táto schopnosť je však u nich vyjadrená veľmi slabo: pri pH 7 je cysteín ionizovaný o 8% a tyrozín o 0,01%.

  Na detekciu b-aminokyselín sa zvyčajne používa ninhydrínová reakcia: keď aminokyselina reaguje s ninhydrínom, vytvorí sa jasne sfarbený modrý produkt. Okrem toho jednotlivé aminokyseliny dávajú svoje vlastné špecifické kvalitatívne reakcie. Aromatické aminokyseliny teda dávajú s kyselinou dusičnou žltú farbu (pri reakcii dochádza k nitrácii aromatického kruhu). Keď je médium alkalizované, farba sa zmení na oranžovú (podobná zmena farby sa vyskytuje v indikátoroch, napríklad metyloranž). Táto reakcia, nazývaná xantoproteínová reakcia, sa tiež používa na detekciu proteínov, pretože väčšina proteínov obsahuje aromatické aminokyseliny; želatína túto reakciu nespôsobuje, pretože neobsahuje takmer žiadny tyrozín, fenylalanín alebo tryptofán. Pri zahrievaní s olovnatým Na2PbO2 cysteín vytvára čiernu zrazeninu sulfidu olovnatého PbS.

  Rastliny a mnohé mikróby dokážu syntetizovať aminokyseliny z jednoduchých anorganických látok. Zvieratá dokážu syntetizovať len niektoré aminokyseliny, iné však musia získavať z potravy. Takéto aminokyseliny sa nazývajú esenciálne. Pre človeka sú nevyhnutné fenylalanín, tryptofán, treonín, metionín, lyzín, leucín, izoleucín, histidín, valín a arginín. Žiaľ, obilniny obsahujú veľmi málo lyzínu a tryptofánu, no tieto aminokyseliny sa v podstatne väčšom množstve nachádzajú v strukovinách. Nie je náhoda, že tradičná strava poľnohospodárskych národov zvyčajne obsahuje obilniny aj strukoviny: pšenica (alebo raž) a hrach, ryža a sójové bôby, kukurica a fazuľa sú klasickými príkladmi takejto kombinácie medzi národmi rôznych kontinentov.

  b- Atóm uhlíka všetkých 20 aminokyselín je v stave hybridizácie sp3. Všetky 4 jeho väzby sú umiestnené v uhle asi 109°, takže vzorec aminokyseliny môže byť vpísaný do štvorstenu.

  Je ľahké vidieť, že môžu existovať dva typy aminokyselín, ktoré sú navzájom zrkadlovými obrazmi. Bez ohľadu na to, ako ich pohybujeme a otáčame v priestore, je nemožné ich kombinovať - ​​líšia sa ako pravá a ľavá ruka.

  Tento typ izomérie sa nazýva optická izoméria. Je to možné len vtedy, ak má centrálny atóm uhlíka (nazývaný asymetrické centrum) rôzne skupiny na všetkých 4 stranách (preto glycín nemá optické izoméry, ale ostatných 19 aminokyselín áno). Z dvoch rôznych izomérnych foriem aminokyselín je tá na obr. 1 umiestnený vpravo sa nazýva tvar D a vľavo sa nazýva tvar L.

  Základné fyzikálne a chemické vlastnosti D- a L-izomérov aminokyselín sú rovnaké, ale ich optické vlastnosti sa líšia: ich roztoky otáčajú rovinu polarizácie svetla v opačných smeroch. Rýchlosť ich reakcií s inými opticky aktívnymi zlúčeninami je tiež odlišná.

  Je zaujímavé, že bielkoviny všetkých živých organizmov, od vírusov až po ľudí, obsahujú iba L-aminokyseliny. D-formy sa nachádzajú v niektorých antibiotikách syntetizovaných hubami a baktériami. Proteíny môžu tvoriť usporiadanú štruktúru iba vtedy, ak obsahujú iba izoméry aminokyselín rovnakého typu.

  Krátka recenzia:

  glykokalyx- Ide o vrstvu mimo lipoproteínovej membrány, ktorá obsahuje polysacharidové reťazce membránových integrálnych proteínov – glykoproteínov.

  Jednou z najdôležitejších funkcií plazmalemy je zabezpečiť komunikáciu (spojenie) bunky s vonkajším prostredím prostredníctvom receptorového aparátu prítomného v membránach, ktorý je proteínového alebo glykoproteínového charakteru. Hlavnou funkciou receptorových formácií plazmalemy je rozpoznávanie vonkajších signálov, vďaka ktorým sú bunky správne orientované a tvoria tkanivá počas procesu diferenciácie. Funkcia receptora je spojená s aktivitou rôznych regulačných systémov, ako aj s tvorbou imunitnej odpovede.

  Hlavná časť:

  Takýmito receptormi na bunkovom povrchu môžu byť membránové proteíny alebo prvky glykokalyx – glykoproteíny. Takéto oblasti citlivé na jednotlivé látky môžu byť rozptýlené po povrchu bunky alebo zhromaždené v malých zónach.

  Rôzne bunky živočíšnych organizmov môžu mať rôzne sady receptorov alebo rôznu citlivosť toho istého receptora.

  Úlohou mnohých bunkových receptorov nie je len väzba špecifických látok či schopnosť reagovať na fyzikálne faktory, ale aj prenos medzibunkových signálov z povrchu do bunky. V súčasnosti je dobre preštudovaný systém prenosu signálu do buniek pomocou určitých hormónov, ktoré zahŕňajú peptidové reťazce. Hormón špecificky interaguje s receptorovou časťou tohto systému a bez toho, aby prenikol do bunky, aktivuje adenylátcyklázu (proteín už umiestnený v cytoplazmatickej časti plazmatickej membrány), ktorá syntetizuje cyklický AMP. Ten aktivuje alebo inhibuje intracelulárny enzým alebo skupinu enzýmov. Takto sa príkaz (signál z plazmatickej membrány) prenáša vo vnútri bunky. Účinnosť tohto adenylátcyklázového systému je veľmi vysoká. Interakcia jednej alebo viacerých molekúl hormónov teda môže viesť v dôsledku syntézy mnohých molekúl cAMP k tisícnásobnému zosilneniu signálu. V tomto prípade systém adenylátcyklázy slúži ako prevodník vonkajších signálov.

  Rozmanitosť a špecifickosť súborov receptorov na povrchu buniek vedie k vytvoreniu veľmi zložitého systému markerov, ktoré umožňujú odlíšiť vlastné bunky (rovnakého jedinca alebo rovnakého druhu) od cudzích. Podobné bunky vstupujú do vzájomných interakcií, čo vedie k adhézii povrchov (konjugácia u prvokov a baktérií, tvorba komplexov tkanivových buniek). V tomto prípade sú bunky, ktoré sa líšia v súbore determinantných markerov alebo ich nevnímajú, buď z takejto interakcie vylúčené, alebo (u vyšších zvierat) sú zničené v dôsledku imunologických reakcií.

  Lokalizácia špecifických receptorov, ktoré reagujú na fyzikálne faktory, je spojená s plazmatickou membránou. Receptorové proteíny (chlorofyly), ktoré interagujú so svetelnými kvantami, sú teda lokalizované v plazmatickej membráne alebo jej derivátoch vo fotosyntetických baktériách a modrozelených riasach. V plazmatickej membráne svetlocitlivých živočíšnych buniek sa nachádza špeciálny systém fotoreceptorových proteínov (rodopsín), pomocou ktorého sa svetelný signál premieňa na chemický signál, ktorý následne vedie k vytvoreniu elektrického impulzu.

  Typy aktívneho transportu cez plazmatickú membránu

  Stručne:

  
  

  • primárny aktívny transport – realizujú ho transportné ATPázy, ktoré sa nazývajú iónové pumpy.
  • sekundárny aktívny transport je prenos látky cez membránu proti jej koncentračnému gradientu v dôsledku energie koncentračného gradientu inej látky vytvorenej v procese aktívneho transportu.

  Úplné:
  Aktívny transport sa uskutočňuje transportnými adenozíntrifosfatázami (ATPázami) a vyskytuje sa v dôsledku energie hydrolýzy ATP.
  Typy aktívneho transportu látok:

  • primárny aktívny transport,
  • sekundárny aktívny transport.

  Primárny aktívny transport

  Transport látok z prostredia s nízkou koncentráciou do prostredia s vyššou koncentráciou nemožno vysvetliť pohybom po gradiente, t.j. difúzia. Tento proces sa uskutočňuje v dôsledku energie hydrolýzy ATP alebo energie v dôsledku koncentračného gradientu akýchkoľvek iónov, najčastejšie sodíka. Ak je zdrojom energie pre aktívny transport látok hydrolýza ATP, a nie pohyb niektorých iných molekúl alebo iónov cez membránu, transport sa nazýva primárny aktívny.

  Primárny aktívny prenos sa uskutočňuje transportnými ATPázami, ktoré sa nazývajú iónové pumpy. V živočíšnych bunkách je najrozšírenejšia Na+,K+ - ATPáza (sodíková pumpa), ktorá je integrálnou bielkovinou plazmatickej membrány a Ca2+ - ATPáza obsiahnutá v plazmatickej membráne sarko-(endo)-plazmatického retikula. Všetky tri proteíny majú spoločnú vlastnosť – schopnosť byť fosforylovaný a vytvárať intermediárnu fosforylovanú formu enzýmu. Vo fosforylovanom stave môže byť enzým v dvoch konformáciách, ktoré sa zvyčajne označujú ako E1 a E2. Konformácia enzýmu je metóda priestorovej orientácie (položenia) polypeptidového reťazca jeho molekuly. Dve uvedené konformácie enzýmu sa vyznačujú rôznymi afinitami k preneseným iónom, t.j. rozdielna schopnosť viazať transportované ióny.

  Sekundárny aktívny transport

  Sekundárny aktívny transport je prenos látky cez membránu proti jej koncentračnému gradientu v dôsledku energie koncentračného gradientu inej látky vytvorenej v procese aktívneho transportu. V živočíšnych bunkách je hlavným zdrojom energie pre sekundárny aktívny transport energia koncentračného gradientu iónov sodíka, ktorá vzniká vďaka práci Na+/K+ - ATPázy. Napríklad membrána buniek sliznice tenkého čreva obsahuje proteín, ktorý transportuje (symportuje) glukózu a Na+ do epitelových buniek. Transport glukózy nastáva iba vtedy, ak je Na+ súčasne s väzbou glukózy na špecifikovaný proteín transportovaný pozdĺž elektrochemického gradientu. Elektrochemický gradient pre Na+ je udržiavaný aktívnym transportom týchto katiónov von z bunky.

  V mozgu je práca Na+ pumpy spojená s reverznou absorpciou (reabsorpciou) mediátorov - fyziologicky aktívnych látok, ktoré sa uvoľňujú z nervových zakončení pôsobením stimulačných faktorov.

  V kardiomyocytoch a bunkách hladkého svalstva je fungovanie Na+, K+-ATPázy spojené s transportom Ca2+ cez plazmatickú membránu v dôsledku prítomnosti proteínu v bunkovej membráne, ktorý protitransportuje (antiportuje) Na+ a Ca2+. Vápnikové ióny sú transportované cez bunkovú membránu výmenou za sodíkové ióny a vďaka energii koncentračného gradientu sodíkových iónov.

  V bunkách bol objavený proteín, ktorý vymieňa extracelulárne sodíkové ióny za intracelulárne protóny – Na+/H+ výmenník. Tento transportér hrá dôležitú úlohu pri udržiavaní konštantného intracelulárneho pH. Rýchlosť výmeny Na+/Ca2+ a Na+/H+ je úmerná elektrochemickému gradientu Na+ cez membránu. Pri poklese extracelulárnej koncentrácie Na+, inhibícii Na+, K+-ATPázy srdcovými glykozidmi alebo v prostredí bez draslíka sa zvyšuje intracelulárna koncentrácia vápnika a protónov. Toto zvýšenie intracelulárnej koncentrácie Ca2+ po inhibícii Na+, K+-ATPázy je základom klinického použitia srdcových glykozidov na zvýšenie srdcových kontrakcií.

  Rôzne transportné ATPázy, lokalizované v bunkových membránach a podieľajúce sa na mechanizmoch prenosu látok, sú hlavným prvkom molekulárnych zariadení - púmp, ktoré zabezpečujú selektívnu absorpciu a odčerpávanie určitých látok (napríklad elektrolytov) bunkou. Aktívny špecifický transport neelektrolytov (molekulový transport) sa realizuje pomocou niekoľkých typov molekulárnych strojov – čerpadiel a nosičov. Transport neelektrolytov (monosacharidov, aminokyselín a iných monomérov) môže byť spojený so symportom - transportom inej látky, ktorej pohyb po koncentračnom gradiente je zdrojom energie pre prvý proces. Symport môžu poskytovať iónové gradienty (napríklad sodík) bez priamej účasti ATP.

  Transportné ATPázy sú vysokomolekulárne transportné proteíny schopné rozložiť ATP za účelom uvoľnenia energie. Tento proces slúži ako motor aktívneho transportu. Takto sa prenášajú protóny (protónová pumpa) alebo anorganické ióny (iónová pumpa).

  Aktívny transport sa uskutočňuje endo- a exocytózou.
  Endocytóza je tvorba vezikúl invagináciou plazmatickej membrány počas absorpcie pevných častíc (fagocytóza) alebo rozpustených látok (pinocytóza). Hladké alebo ohraničené vezikuly, ktoré vznikajú, sa nazývajú fagozómy alebo pinozómy. Endocytózou vajcia absorbujú proteíny žĺtka, leukocyty absorbujú cudzie častice a imunoglobulíny a renálne tubuly absorbujú proteíny z primárneho moču.
  Exocytóza je proces opačný k endocytóze. Rôzne vezikuly z Golgiho aparátu a lyzozómov sa spájajú s plazmatickou membránou, čím sa ich obsah uvoľňuje von. V tomto prípade môže byť membrána vezikuly buď vložená do plazmatickej membrány, alebo sa môže vrátiť do cytoplazmy vo forme vezikuly.

  Receptorovú funkciu bunky zabezpečujú receptory, ktoré určitými spôsobmi implementujú odpovede.

  Metóda ovplyvnenia je spojená s prenosom informácií, ku ktorému dochádza, keď sa do bunky pridávajú látky prichádzajúce zvonku s komplexmi membránových receptorov.

  Ionotropné receptorové komplexy tvoria komplexné molekulárne alebo supramolekulárne zlúčeniny, ktoré obsahujú iónové kanály. V kombinácii s biologicky aktívnou látkou dochádza k otvoreniu alebo otvoreniu iónových kanálov. Rýchlosť bunkovej excitácie je vysoká. Ionotropné receptory sa nachádzajú prevažne v oblasti synapsií a podieľajú sa na prenose excitačných a inhibičných vplyvov.

  Metabotropné receptorové komplexy sú spojené s integrálnymi intermediárnymi proteínmi, ktoré prenášajú informácie na vnútorný povrch. V prvom rade sú to G-proteíny a membránové tyrozínkinázy. Sprostredkovateľské proteíny excitujú enzýmy na vnútornom povrchu bunkovej membrány a tie zase syntetizujú druhé medziprodukty – látky s nízkou molekulovou hmotnosťou, ktoré spúšťajú biologické reakcie bunky. Tieto receptory sa niekedy nazývajú pomalé receptory. Väčšina hormónov a mediátorov, ktoré dobre neprenikajú do buniek, pôsobí podobnými mechanizmami.

  Receptory, ktoré regulujú vstup molekúl do buniek, ako sú lipidy v lipoproteínoch s nízkou hustotou. Táto skupina receptorov je schopná meniť permeabilitu biologických membrán, čím ovplyvňuje chemické zloženie vo vnútri bunky.

  Adhézne receptory (rodiny integrínov, kadherínov, imunoglobulínov, selektínov atď.) spájajú susedné bunky alebo bunku so štruktúrami medzibunkového prostredia, napríklad s bazálnou membránou. Možnosť adhezívnych interakcií je nevyhnutná v živote bunky a celého organizmu ako celku. Strata adhéznej schopnosti bunky je sprevádzaná jej nekontrolovanou migráciou (metastázovaním) a poruchou diferenciácie. Patologická dysfunkcia adhezívnych receptorov je charakteristická pre malígne nádorové bunky.

  Vlastný proces prijímania prebieha pomocou špeciálnych glykoproteínov – receptorov. Nachádzajú sa v nadmembránovej vrstve – glykokalyxe bunky.

  Receptory zabezpečujú vnímanie špecifických podnetov: hormónov, biologicky aktívnych látok, membrán susedných buniek, adhezívnych molekúl medzibunkových látok atď. Receptory sú vysoko špecializované bunkové štruktúry. Môžu byť vysoko špecifické (vysoká afinita) alebo menej špecifické (nízka afinita). Stupeň špecifickosti určuje stupeň citlivosti bunky. Najvyššiu afinitu majú receptory pre hormóny.

  Receptorové komplexy sú charakteristické aj pre vnútornú vrstvu membrány. Nachádzajú sa na membránových a nemembránových organelách, vnútorných a vonkajších vrstvách karyolemy atď.

  V reakcii na pôsobenie signálu (spojenie receptora s regulačnou látkou) dochádza k reťazcu biochemických reakcií vedúcich k tvorbe biologických odpovedí – excitácii alebo inhibícii bunky. Na bunkovej membráne sú umiestnené receptory pre polypeptidy, deriváty aminokyselín, antigénne komplexy, glykoproteíny atď. Niektoré receptory majú spojenie s proteínmi, ktoré zabezpečujú tvorbu druhých poslov, ako aj s proteínmi iónových kanálov. Takéto receptorové systémy sa nazývajú metabotropné.

  Vzrušenie v metabotropných receptoroch spôsobené signálom sa môže preniesť hlboko do bunky niekoľkými spôsobmi. V jednom prípade interakcia receptora so signálnou molekulou zmení stereologickú konfiguráciu receptora, čím sa zmení štruktúra takzvaného G proteínu, ktorý následne aktivuje tvorbu cytoplazmatických signálnych molekúl (druhých poslov).

  Existujú Gs proteíny, ktoré aktivujú adenylátcyklázu s tvorbou cAMP, Gi proteíny, ktoré inhibujú adenylátcyklázu, Gp proteíny, ktoré aktivujú fosfolipázu C a zvyšujú obsah vápenatých iónov v cytosóle. Existujú aj Gt proteíny, ktoré aktivujú fosfodiesterázu cyklického guanozínmonofosfátu (cGMP) a znižujú obsah cGMP, čo vedie k inhibícii (hyperpolarizácii membrány) bunky. Cyklický AMP (cAMP) aktivuje proteínkinázy a urýchľuje biochemické reakcie v bunke.

  V druhom prípade je receptor spojený s tyrozínkinázami, ktoré aktivujú proteín Ras-G a spúšťajú kaskádu Ras. Výsledkom tohto procesu je vznik inozitol-1,4,5-trifosfátu, diacylglycerolu. To spúšťa reťaz katalytických reakcií vrátane transkripcie.

  Receptory môžu byť spojené s iónovými kanálmi, meniť ich permeabilitu, spôsobiť depolarizáciu membrány, prenikanie iónov vápnika do bunky atď. Ionotropné receptorové komplexy obsahujú niekoľko molekúl - ide o receptorové proteíny, ktoré vnímajú signálnu molekulu. Naviažu sa na proteíny efektorového zariadenia - iónové kanály. Inaktivačný enzým preruší spojenie medzi receptorom a signálnou molekulou mediátora alebo iných signálnych látok.

  Spolu so signálnymi funkciami hrajú niektoré receptory dôležitú úlohu pri adhézii a agregácii – priľnavosti buniek k podobným a/alebo medzibunkovým štruktúram. „Rozpoznanie“ príbuzných buniek receptorom glykokalyxu je sprevádzané súčasnou agregáciou. Je dôležité, aby takéto receptory mali individuálnu, orgánovú a tkanivovú špecifickosť. Príklady zahŕňajú selektíny, integríny a kadheríny. Dávajú bunkám antigénne vlastnosti a umožňujú im „rozpoznať“ sa navzájom.

  Ak nájdete chybu, zvýraznite časť textu a kliknite Ctrl+Enter.

  Receptorová funkcia membrány hrá dôležitú úlohu v živote bunky. Je spojená s lokalizáciou špeciálnych štruktúr (receptorových proteínov) na plazmatickej membráne spojených so špecifickým rozpoznávaním chemických alebo fyzikálnych faktorov. Mnohé piercingové proteíny sú glykoproteíny – na vonkajšej strane bunky obsahujú polysacharidové bočné reťazce. Niektoré z týchto glykoproteínov, ktoré pokrývajú bunku „lesom“ molekulárnych antén, pôsobia ako hormonálne receptory. Keď sa určitý hormón naviaže na svoj receptor, zmení štruktúru glykoproteínu, čo vedie k iniciácii bunkovej odpovede. Otvárajú sa kanály, cez ktoré určité látky vstupujú alebo vystupujú z bunky. Bunkový povrch má veľký súbor receptorov, ktoré umožňujú špecifické reakcie s rôznymi činidlami. Úlohou mnohých bunkových receptorov je prenášať signály zvonku do vnútra bunky.

  22. Bunkové receptory: pojem, umiestnenie, odrody, štruktúra.

  Signálne molekuly – proteíny nazývané receptory – sa nachádzajú na plazmatických membránach buniek. Bunkové receptory viažu molekulu a iniciujú odpoveď. Predstavujú ich transmembránové proteíny, ktoré majú špeciálne miesto na väzbu fyziologicky aktívnych molekúl – hormónov a neurotransmiterov. Mnohé receptorové proteíny v reakcii na väzbu určitých molekúl menia transportné vlastnosti membrán. V dôsledku toho sa môže zmeniť polarita membrán, môže sa vytvoriť nervový impulz alebo sa môže zmeniť metabolizmus.

  Existujú intracelulárne receptory a receptory umiestnené na povrchu bunky v plazmatickej membráne. Medzi nimi sa rozlišujú dva typy receptorov: bunky spojené s kanálmi a bunky, ktoré nie sú spojené s kanálmi. Líšia sa od seba rýchlosťou a selektivitou dopadu signálu na určité ciele. Receptory spojené s kanálmi po interakcii s chemikáliami (hormón, neurotransmiter) podporujú tvorbu otvoreného kanála v membráne, v dôsledku čoho sa okamžite mení jej priepustnosť. Receptory, ktoré nie sú spojené s kanálmi, tiež interagujú s chemikáliami, ale inej povahy, najmä s enzýmami. Tu je účinok nepriamy, relatívne pomalý, ale dlhšie trvajúci. Funkcia týchto receptorov je základom učenia a pamäte.

  23. Transport látok cez bunkovú membránu: pojem, odrody, príklady.

  Membránový transport je transport látok cez bunkovú membránu do bunky alebo z bunky, uskutočňovaný rôznymi mechanizmami – jednoduchá difúzia, uľahčená difúzia a aktívny transport. Typy dopravy sú popísané v odpovediach 16 a 17.

  24. Medzibunkové kontakty: pojem, odrody, význam.

  Medzibunkové kontakty sú spojenia medzi bunkami tvorené pomocou bielkovín. Poskytujú priamu komunikáciu medzi bunkami. Okrem toho bunky medzi sebou interagujú na diaľku pomocou signálov (hlavne signálnych látok) prenášaných cez medzibunkovú látku.

  Každý typ medzibunkových kontaktov je tvorený špecifickými proteínmi, z ktorých veľká väčšina sú transmembránové proteíny. Špeciálne adaptorové proteíny dokážu spájať proteíny medzibunkových kontaktov s cytoskeletom a špeciálne „kostrové“ proteíny môžu spájať jednotlivé molekuly týchto proteínov do komplexnej supramolekulárnej štruktúry. V mnohých prípadoch sú medzibunkové spojenia zničené, keď sú ióny Ca2+ odstránené z prostredia.