Vagy transzmembrán ionáramok.

Egy receptorhoz specifikusan kötődő anyagot az adott receptor ligandumának nevezzük. A szervezetben ez általában egy hormon vagy neurotranszmitter vagy ezek mesterséges helyettesítői, amelyeket gyógyszerként és méregként (agonistaként) használnak. Egyes ligandumok éppen ellenkezőleg, blokkolják a receptorokat (antagonisták). Ha az érzékszervekről van szó, a ligandumok olyan anyagok, amelyek a szaglás vagy az íz receptoraira hatnak. Emellett a látóreceptorok molekulái reagálnak a fényre, a hallás és tapintás szerveiben pedig a receptorok érzékenyek a légrezgések és egyéb ingerek okozta mechanikai hatásokra (nyomás vagy nyújtás). Vannak hőérzékeny receptorfehérjék és receptorfehérjék is, amelyek reagálnak a membránpotenciál változásaira.

Enciklopédiai YouTube

• 1 / 5

  A sejtreceptorok két fő csoportra oszthatók - membránreceptorokra és intracelluláris receptorokra.

  Membrán receptorok

  Az „antennák” funkciója a külső jelek felismerése. Két szomszédos sejt felismerő régiói egymáshoz kötődve képesek sejtadhéziót biztosítani. Ez lehetővé teszi a sejtek számára, hogy tájékozódjanak és szöveteket hozzanak létre a differenciálódási folyamat során. Felismerési helyek egyes oldatban lévő molekulákban is jelen vannak, aminek köszönhetően azokat a sejtek, amelyek komplementer felismerő helyekkel rendelkeznek (például az LDL-t az LDL receptorok veszik fel).

  A membránreceptorok két fő osztálya a metabotróp receptorok és az ionotróp receptorok.

  Az ionotróp receptorok membráncsatornák, amelyek megnyílnak vagy bezáródnak, amikor egy ligandumhoz kötődnek. Az így létrejövő ionáramok változást okoznak a transzmembrán potenciálkülönbségben és ennek következtében a sejtek ingerlékenységében, valamint megváltoztatják az intracelluláris ionkoncentrációkat, ami másodlagosan intracelluláris mediátor rendszerek aktiválódásához vezethet. Az egyik legteljesebben tanulmányozott ionotróp receptor az n-kolinerg receptor.

  A metabotróp receptorok az intracelluláris hírvivő rendszerekhez kapcsolódnak. Konformációjukban a ligandumhoz való kötődés hatására bekövetkező változások biokémiai reakciók kaszkádjának elindításához vezetnek, és végső soron a sejt funkcionális állapotának megváltozásához vezetnek. A membránreceptorok fő típusai:

  1. Heterotrimer G-fehérjéhez kapcsolt receptorok (pl. vazopresszin receptor).
  2. Belső tirozin-kináz aktivitással rendelkező receptorok (például inzulinreceptor vagy epidermális növekedési faktor receptor).

  A G-fehérjéhez kapcsolt receptorok olyan transzmembrán fehérjék, amelyek 7 transzmembrán doménnel, egy extracelluláris N-terminálissal és egy intracelluláris C-terminálissal rendelkeznek. A ligandumkötő hely az extracelluláris hurkokon, a G fehérjekötő domén a C-terminális közelében található a citoplazmában.

  A receptor aktiválása azt okozza, hogy α-alegysége disszociál a βγ-alegység komplexről, és így aktiválódik. Ezt követően vagy aktiválja, vagy éppen ellenkezőleg, inaktiválja a másodlagos hírvivőket termelő enzimet.

  A tirozin-kináz aktivitással rendelkező receptorok foszforilálják a következő intracelluláris fehérjéket, gyakran a protein-kinázokat is, és így jelet továbbítanak a sejtbe. Szerkezetileg ezek egy membrándoménnel rendelkező transzmembrán fehérjék. Általában homodimerek, amelyek alegységeit diszulfid hidak kötik össze.

  Intracelluláris receptorok

  Az intracelluláris receptorok általában transzkripciós faktorok (például glükokortikoid receptorok) vagy olyan fehérjék, amelyek kölcsönhatásba lépnek a transzkripciós faktorokkal. A legtöbb intracelluláris receptor a citoplazmában lévő ligandumokhoz kötődik, aktívvá válik, a ligandummal együtt a sejtmagba kerül, ahol a DNS-hez kötődnek, és vagy indukálják vagy elnyomják egy bizonyos gén vagy géncsoport expresszióját.
  A nitrogén-monoxid (NO) speciális hatásmechanizmussal rendelkezik. A membránon áthatolva ez a hormon az oldható (citoszolos) guanilát-ciklázhoz kötődik, amely egyszerre nitrogén-monoxid receptor és egy enzim, amely a második hírvivőt, a cGMP-t szintetizálja.

  Az intracelluláris hormonális jelátvitel alaprendszerei

  Adenilát cikláz rendszer

  Az adenilát-cikláz rendszer központi része az adenilát-cikláz enzim, amely az ATP cAMP-vé való átalakulását katalizálja. Ezt az enzimet stimulálhatja a G s fehérje (az angol stimuláló szóból), vagy gátolhatja a G i fehérjét (az angol gátló szóból). A cAMP ezután egy cAMP-függő protein-kinázhoz, más néven protein-kináz A-hoz, PKA-hoz kötődik. Ez aktiválódásához, majd a sejtben fiziológiai szerepet betöltő effektor fehérjék foszforilációjához vezet.

  Foszfolipáz-kalcium rendszer

  A G q fehérjék aktiválják a foszfolipáz C enzimet, amely a PIP2-t (membrán foszfoinozit) két molekulára hasítja: inozitol-3-foszfátra (IP3) és diacilgliceridre. Ezen molekulák mindegyike egy második hírvivő. Az IP3 tovább kötődik az endoplazmatikus retikulum membránján lévő receptoraihoz, ami kalcium felszabadulásához vezet a citoplazmába, és számos sejtreakció beindulásához vezet.

  Guanilát cikláz rendszer

  Ennek a rendszernek a központi molekulája a guanilát-cikláz, amely katalizálja a GTP átalakulását cGMP-vé. A cGMP számos enzim és ioncsatorna aktivitását modulálja. A guanilát-cikláznak számos izoformája létezik. Az egyiket a nitrogén-monoxid NO aktiválja, a másik közvetlenül a pitvari natriuretikus faktor receptorhoz kapcsolódik.

  A cGMP szabályozza a vízcserét és az iontranszportot a vesékben és a belekben, és relaxációs jelként szolgál a szívizomban.

  Receptor farmakológia

  A receptorok általában nem csak a fő endogén ligandumokhoz, hanem más szerkezetileg hasonló molekulákhoz is képesek kötődni. Ez a tény lehetővé teszi olyan külső anyagok használatát, amelyek a receptorokhoz kötődnek, és megváltoztatják azok állapotát gyógyszerként vagy mérgeként.

  Például az endorfin receptorok, a fájdalom és az érzelmi állapot szabályozásában fontos szerepet játszó neuropeptidek szintén kötődnek a morfin csoportba tartozó gyógyszerekhez. A receptornak a fő helyén vagy egy erre a receptorra specifikus hormonhoz vagy mediátorhoz való kötődési helyén kívül további alloszterikus szabályozó helyei is lehetnek, amelyekhez más kémiai anyagok kötődnek, modulálva (megváltoztatva) a receptor válaszát a fő receptorra. hormonális jel - annak erősítése vagy gyengítése, vagy a fő jel cseréje. Az ilyen receptorok klasszikus példája, amely különböző anyagokhoz több kötőhellyel rendelkezik, a gamma-amino-vajsav A altípusú (GABA) receptor. Magának a GABA-nak a kötőhelyén kívül van egy kötőhelye a benzodiazepinek ("benzodiazepin hely"), egy kötőhelye a barbiturátok számára ("barbiturát hely"), valamint egy kötőhelye a neuroszteroidoknak, például az allopregnenolonnak ("szteroid hely"). ”).

  Sokféle receptor képes több különböző kémiai anyagot felismerni azonos kötődési hellyel, és az adott kötőanyagtól függően kettőnél több térbeli konfigurációban lehet – nem csak „be” (hormon a receptoron) vagy „off” (hormon nélkül) a receptoron) ), és több közbensőben is.

  Teljes receptor agonistának nevezzük azt az anyagot, amely 100%-ban arra készteti a receptort, hogy a „100%-ban bekapcsolt” konfigurációba kapcsoljon, amikor egy receptorhoz kötődik. Inverz receptor agonistának nevezzük azt az anyagot, amely 100%-os valószínűséggel, amikor egy receptorhoz kötődik, átváltja a „100% off” konfigurációt. Olyan anyag, amely nem 100%-os valószínűséggel idézi elő a receptor átmenetét a köztes konfigurációk valamelyikébe, vagy a receptor állapotának változását (azaz egyes receptorok, ha ehhez az anyaghoz kötődnek, be- vagy kikapcsolnak, de bizonyos nem fog), részleges receptor agonistának nevezik. Az agonista-antagonista kifejezést az ilyen anyagokkal kapcsolatban is használják. Az olyan anyagot, amely kötődéskor nem változtatja meg a receptor állapotát, és csak passzívan akadályozza meg egy hormon vagy mediátor kötődését a receptorhoz, kompetitív antagonistának, vagy receptorblokkolónak nevezzük (az antagonizmus alapja nem a receptor kikapcsolása, hanem a blokkolás természetes ligandumának a receptorhoz való kötődése).

  Általános szabály, hogy ha valamilyen exogén anyagnak vannak receptorai a testen belül, akkor a szervezetnek endogén ligandumai is vannak ehhez a receptorhoz. Például a benzodiazepin endogén ligandumai

  Védő funkció

  A vér és más folyadékok olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek elpusztíthatják vagy semlegesíthetik a baktériumokat. A vérplazma összetétele tartalmaz antitesteket - fehérjéket, amelyek mindegyike felismer egy bizonyos típusú mikroorganizmust vagy más idegen anyagokat -, valamint a komplementrendszer védőfehérjéit. Az antitesteknek több osztálya van (ezeket a fehérjéket immunglobulinoknak is nevezik), ezek közül a leggyakoribb az immunglobulin G. A nyál és a könny a mureint lebontó és a baktériumok sejtfalát lebontó enzimet, a lizozim fehérjét tartalmazza. Vírussal megfertőzve az állati sejtek interferon nevű fehérjét választanak ki, amely megakadályozza a vírus szaporodását és új vírusrészecskék képződését.

  A mikroorganizmusok ellen védekező funkciót látnak el a számunkra kellemetlen fehérjék is, mint például a mikrobiális toxinok - koleratoxin, botulizmus toxin, diftéria toxin stb. A szervezetünk sejtjeit károsítva megvédik tőlünk a mikrobákat.

  Receptor funkció

  A fehérjék a jelek érzékelésére és továbbítására szolgálnak. A fiziológiában ott van a receptor sejt fogalma, i.e. egy sejt, amely egy bizonyos jelet észlel (például a vizuális receptorsejtek a szem retinájában helyezkednek el). De a receptorsejtekben ezt a munkát a receptorfehérjék végzik. Így a szem retinájában található rodopszin fehérje felfogja a fénykvantumokat, majd a retina sejtjeiben események sorozata kezdődik, ami idegimpulzus megjelenéséhez és a jel átviteléhez vezet az agyba.

  A receptorfehérjék nemcsak a receptorsejtekben találhatók meg, hanem más sejtekben is. A hormonok nagyon fontos szerepet játszanak a szervezetben – egyes sejtek által kiválasztott anyagok, amelyek más sejtek működését szabályozzák. A hormonok speciális fehérjékhez kötődnek - a célsejtek felszínén vagy belsejében lévő hormonreceptorokhoz.

  Szabályozó funkció

  Sok (bár korántsem az összes) hormon fehérje – például az agyalapi mirigy és a hipotalamusz összes hormonja, az inzulin stb. Az ilyen funkciót ellátó fehérjék másik példája a génfunkciót szabályozó intracelluláris fehérjék.

  Sok fehérje többféle funkciót is elláthat.

  A fehérje makromolekulák b-aminosavakból állnak. Ha a poliszacharidok összetétele általában ugyanazt az „egységet” (néha kettőt) tartalmazza, többször megismételve, akkor a fehérjék 20 különböző aminosavból szintetizálódnak. A fehérjemolekula összeállítása után a fehérjében lévő aminosavak egy része kémiai változáson megy keresztül, így több mint 30 különböző aminosav található az „érett” fehérjékben. A monomerek ezen sokfélesége a fehérjék által végrehajtott számos biológiai funkciót is biztosít.

  A b-aminosavak szerkezete a következő:

  

  itt R a különböző aminosavak különböző atomcsoportjai (gyökei). A karboxilcsoporthoz legközelebb eső szénatomot a görög b betű jelöli, ezzel az atommal kapcsolódik a b-aminosav-molekulák aminocsoportja.

  Semleges környezetben az aminocsoport gyenge bázikus tulajdonságokat mutat, és a H+-ionhoz kötődik, a karboxilcsoport pedig gyengén savas tulajdonságokat mutat, és ennek az ionnak a felszabadulásával disszociál, így bár általában a molekula teljes töltése nem változik, egyszerre fog hordozni egy pozitív és negatív töltésű csoportot.

  Az R gyök természetétől függően hidrofób (nem poláris), hidrofil (poláris), savas és lúgos aminosavakat különböztetnek meg.

  A savas aminosavaknak van egy második karboxilcsoportja. Valamivel erősebb, mint az ecetsav karboxilcsoportja: az aszparaginsavban a karboxilcsoportok fele 3,86 pH-nál disszociál, a glutaminsavban - 4,25 pH-nál, az ecetsavban - csak 4,8-nál. A lúgos aminosavak közül az arginin a legerősebb: oldalgyökeinek fele megtartja a pozitív töltést 11,5 pH-értéken. A lizinnek van egy oldalgyöke, amely tipikus primer amin, és 9,4 pH-értéken félionizált marad. A lúgos aminosavak közül a leggyengébb a hisztidin, imidazolgyűrűje félig protonált pH 6-nál.

  A hidrofil (poláris) között van még két fiziológiás pH-n ionizálódni képes aminosav - a cisztein, amelyben az SH csoport H+ iont tud adni, mint a hidrogén-szulfid, és a tirozin, amely egy gyengén savas fenolos csoporttal rendelkezik. Ez a képesség azonban nagyon gyengén fejeződik ki bennük: pH 7-nél a cisztein 8%-kal, a tirozin 0,01%-kal ionizálódik.

  A b-aminosavak kimutatására általában a ninhidrin reakciót alkalmazzák: amikor egy aminosav reagál a ninhidrinnel, élénk színű kék ​​termék képződik. Ezenkívül az egyes aminosavak saját specifikus minőségi reakciókat adnak. Így az aromás aminosavak salétromsavval sárga színt adnak (a reakció során az aromás gyűrű nitrálódik). Amikor a táptalajt lúgosítják, a szín narancssárgára változik (hasonló színváltozás történik az indikátorokban, például a metilnarancsban). Ezt a xantoprotein reakciónak nevezett reakciót fehérje kimutatására is használják, mivel a legtöbb fehérje aromás aminosavakat tartalmaz; a zselatin nem adja ezt a reakciót, mivel szinte nem tartalmaz tirozint, fenilalanint vagy triptofánt. Na2PbO2 nátrium plumbittal hevítve a cisztein ólom-szulfid PbS fekete csapadékot képez.

  A növények és számos mikroba egyszerű szervetlen anyagokból képesek aminosavakat szintetizálni. Az állatok csak bizonyos aminosavakat tudnak szintetizálni, de másokat élelmiszerből kell beszerezni. Az ilyen aminosavakat esszenciálisnak nevezik. Az emberek számára nélkülözhetetlenek a fenilalanin, triptofán, treonin, metionin, lizin, leucin, izoleucin, hisztidin, valin és arginin. Sajnos a gabonafélék nagyon kevés lizint és triptofánt tartalmaznak, de ezek az aminosavak lényegesen nagyobb mennyiségben találhatók meg a hüvelyesekben. Nem véletlen, hogy a mezőgazdasági népek hagyományos étrendje általában gabonaféléket és hüvelyeseket egyaránt tartalmaz: a búza (vagy rozs) és a borsó, a rizs és a szójabab, a kukorica és a bab klasszikus példája ennek a kombinációnak a különböző kontinenseken élő népek körében.

  b – Mind a 20 aminosav szénatomja sp3 hibridizáció állapotában van. Mind a 4 kötése körülbelül 109°-os szöget zár be, így az aminosav képlet tetraéderbe írható.

  Könnyen belátható, hogy kétféle aminosav létezhet, amelyek egymás tükörképei. Nem számít, hogyan mozgatjuk és forgatjuk őket a térben, lehetetlen kombinálni őket - különböznek egymástól, mint a jobb és a bal kéz.

  Ezt a fajta izomériát optikai izomériának nevezik. Ez csak akkor lehetséges, ha a központi szénatomnak (az úgynevezett aszimmetrikus centrumnak) mind a 4 oldalán különböző csoportok vannak (ezért a glicinnek nincsenek optikai izomerjei, de a többi 19 aminosavnak igen). Az aminosavak két különböző izomer formája közül az 1. ábrán látható. A jobb oldalon található 1-et D-alaknak, a bal oldalon L-alaknak nevezzük.

  Az aminosavak D- és L-izomereinek alapvető fizikai és kémiai tulajdonságai megegyeznek, de optikai tulajdonságaik eltérőek: oldataik ellentétes irányba forgatják a fény polarizációs síkját. Más optikailag aktív vegyületekkel való reakciójuk sebessége is eltérő.

  Érdekes módon minden élő szervezet fehérjéje, a vírusoktól az emberekig, csak L-aminosavakat tartalmaz. A D-formák megtalálhatók egyes gombák és baktériumok által szintetizált antibiotikumokban. A fehérjék csak akkor tudnak rendezett szerkezetet kialakítani, ha csak azonos típusú aminosavak izomerjeit tartalmazzák.

  Rövid ismertető:

  glikokalix- Ez a lipoprotein membránon kívüli réteg, amely membrán integrált fehérjék poliszacharid láncait - glikoproteineket - tartalmazza.

  A plazmalemma egyik legfontosabb funkciója a sejt kommunikációjának (kapcsolatának) biztosítása a külső környezettel a membránokban található receptor apparátuson keresztül, amely fehérje vagy glikoprotein jellegű. A plazmalemma receptorképződményeinek fő funkciója a külső jelek felismerése, melynek köszönhetően a sejtek helyesen orientálódnak és szöveteket képeznek a differenciálódási folyamat során. A receptor funkció összefügg a különféle szabályozó rendszerek tevékenységével, valamint az immunválasz kialakulásával.

  Fő rész:

  Ilyen receptorok a sejtfelszínen lehetnek membránfehérjék vagy a glikokalix - glikoproteinek elemei. Az egyes anyagokra érzékeny területek szétszórhatók a sejt felületén, vagy kis zónákban összegyűjthetők.

  Az állati szervezetek különböző sejtjei eltérő receptorkészlettel vagy eltérő érzékenységgel rendelkezhetnek.

  Számos sejtreceptor szerepe nem csak a specifikus anyagok megkötése vagy a fizikai tényezőkre való reagálás képessége, hanem az intercelluláris jelek átvitele is a felszínről a sejtbe. Jelenleg jól tanulmányozták a sejtek felé irányuló jelátvitel rendszerét bizonyos hormonok segítségével, amelyek magukban foglalják a peptidláncokat is. A hormon specifikusan kölcsönhatásba lép ennek a rendszernek a receptor részével, és anélkül, hogy behatolna a sejtbe, aktiválja az adenilát-ciklázt (a plazmamembrán citoplazmatikus részében már elhelyezkedő fehérjét), amely ciklikus AMP-t szintetizál. Ez utóbbi egy intracelluláris enzimet vagy enzimcsoportot aktivál vagy gátol. Így a parancs (a plazmamembránból érkező jel) a sejt belsejébe kerül. Ennek az adenilát-cikláz rendszernek a hatékonysága nagyon magas. Így egy vagy több hormonmolekula kölcsönhatása sok cAMP molekula szintézise miatt a jel több ezerszeres felerősítéséhez vezethet. Ebben az esetben az adenilát-cikláz rendszer a külső jelek átalakítójaként szolgál.

  A sejtek felszínén található receptorkészletek sokfélesége és specifitása egy nagyon összetett markerrendszer létrejöttéhez vezet, amely lehetővé teszi, hogy megkülönböztessük saját sejtjeinket (ugyanabban az egyedben vagy azonos fajban) az idegenektől. Hasonló sejtek lépnek kölcsönhatásba egymással, ami a felületek összetapadásához vezet (konjugáció protozoonokban és baktériumokban, szöveti sejtkomplexek kialakulása). Ebben az esetben azokat a sejteket, amelyek a determináns markerek halmazában különböznek, vagy nem érzékelik, vagy kizárják az ilyen interakcióból, vagy (magasabbrendű állatokban) immunológiai reakciók következtében elpusztulnak.

  A fizikai tényezőkre reagáló specifikus receptorok lokalizációja a plazmamembránhoz kapcsolódik. Így a fénykvantumokkal kölcsönhatásba lépő receptorfehérjék (klorofillok) a plazmamembránban vagy származékaiban lokalizálódnak a fotoszintetikus baktériumokban és kékalgákban. A fényérzékeny állati sejtek plazmamembránjában a fotoreceptor fehérjék speciális rendszere (rodopszin) működik, melynek segítségével a fényjel kémiai jellé alakul, ami viszont elektromos impulzus generálásához vezet.

  Az aktív transzport típusai a plazmamembránon keresztül

  Röviden:

  
  

  • elsődleges aktív transzport - transzport-ATPázok hajtják végre, amelyeket ionpumpáknak neveznek.
  • másodlagos aktív transzport egy anyagnak a membránon való átjutása annak koncentrációgradiensével szemben, az aktív transzport folyamatában létrejövő másik anyag koncentráció-gradiensének energiája következtében.

  Teljes:
  Az aktív transzportot a transzport adenozin-trifoszfatázok (ATPázok) hajtják végre, és az ATP hidrolízis energiája miatt következik be.
  Az anyagok aktív szállításának típusai:

  • elsődleges aktív transzport,
  • másodlagos aktív transzport.

  Elsődleges aktív szállítás

  Az anyagoknak az alacsony koncentrációjú környezetből a magasabb koncentrációjú környezetbe történő szállítása nem magyarázható gradiens mentén történő mozgással, pl. diffúzió. Ezt a folyamatot az ATP hidrolízis energiája vagy bármely ion, leggyakrabban nátrium, koncentrációgradiensének köszönhető energia hajtja végre. Ha az anyagok aktív transzportjának energiaforrása az ATP hidrolízise, ​​nem pedig más molekulák vagy ionok membránon keresztüli mozgása, a transzportot elsődleges aktívnak nevezzük.

  Az elsődleges aktív transzfert a transzport ATP-ázok végzik, amelyeket ionszivattyúknak neveznek. Állati sejtekben a leggyakoribb a Na+,K+ -ATPáz (nátriumpumpa), amely a plazmamembrán és a szarko-(endo)-plazmatikus retikulum plazmamembránjában található Ca2+ -ATPáz szerves fehérje. Mindhárom fehérjének van egy közös tulajdonsága - az a képesség, hogy foszforilálódjanak, és az enzim közbenső foszforilált formáját képezzék. Foszforilált állapotban az enzim két konformációban lehet, amelyeket általában E1-nek és E2-nek jelölnek. Egy enzim konformációja a molekulája polipeptidláncának térbeli orientációjának (lerakásának) módja. Az enzim két jelzett konformációját az átvitt ionok iránti eltérő affinitás jellemzi, pl. eltérő képesség a szállított ionok megkötésére.

  Másodlagos aktív szállítás

  A másodlagos aktív transzport egy anyagnak a membránon való átjutása annak koncentráció-gradiensével szemben, egy másik anyag koncentráció-gradiensének energiája következtében, amely az aktív transzport folyamatában keletkezik. Az állati sejtekben a másodlagos aktív transzport fő energiaforrása a nátriumionok koncentrációgradiensének energiája, amely a Na+/K+ -ATPáz munkája következtében jön létre. Például a vékonybél nyálkahártya sejtjeinek membránja olyan fehérjét tartalmaz, amely glükózt és Na+-t szállít (szimportál) a hámsejtekbe. A glükóztranszport csak akkor következik be, ha a Na+ a glükóznak a meghatározott fehérjéhez való kötésével egyidejűleg elektrokémiai gradiens mentén transzportálódik. A Na+ elektrokémiai gradiensét ezeknek a kationoknak a sejtből való aktív transzportja tartja fenn.

  Az agyban a Na+ pumpa munkája a mediátorok fordított abszorpciójával (reabszorpciójával) kapcsolatos - fiziológiailag aktív anyagok, amelyek stimuláló faktorok hatására szabadulnak fel az idegvégződésekből.

  A szívizomsejtekben és a simaizomsejtekben a Na+, K+-ATPáz működése összefügg a Ca2+ plazmamembránon keresztüli transzportjával, mivel a sejtmembránban van egy olyan fehérje, amely ellentranszportálja (antiport) Na+ és Ca2+. A kalciumionok a sejtmembránon keresztül nátriumionokért cserébe és a nátriumionok koncentráció-gradiensének energiája miatt szállítódnak.

  A sejtekben felfedeztek egy fehérjét, amely az extracelluláris nátriumionokat intracelluláris protonokra cseréli – ez a Na+/H+ cserélő. Ez a transzporter fontos szerepet játszik az állandó intracelluláris pH fenntartásában. A Na+/Ca2+ és Na+/H+ csere sebessége arányos a Na+ membránon átívelő elektrokémiai gradiensével. A Na+ extracelluláris koncentrációjának csökkenésével, a Na+, K+-ATPáz szívglikozidok általi gátlásával vagy káliummentes környezetben a kalcium és a protonok intracelluláris koncentrációja nő. Az intracelluláris Ca2+-koncentrációnak ez a Na+, K+-ATPáz gátlása miatti növekedése az alapja a szívglikozidok klinikai alkalmazásának a szívösszehúzódások fokozására.

  A sejtmembránokban lokalizált és az anyagátviteli mechanizmusokban részt vevő különféle transzport ATPázok a molekuláris eszközök fő elemei - szivattyúk, amelyek biztosítják bizonyos anyagok (például elektrolitok) szelektív felszívódását és kiszivattyúzását a sejtből. A nem elektrolitok aktív specifikus transzportja (molekuláris transzport) többféle molekuláris gép – szivattyúk és hordozók – segítségével valósul meg. A nem elektrolitok (monoszacharidok, aminosavak és egyéb monomerek) szállítása összekapcsolható szimporttal - egy másik anyag szállításával, amelynek a koncentráció gradiens mentén történő mozgása az első folyamat energiaforrása. A tüneteket iongradiensek (például nátrium) biztosíthatják az ATP közvetlen részvétele nélkül.

  A transzport-ATPázok nagy molekulatömegű transzportfehérjék, amelyek képesek az ATP lebontására energia felszabadítása érdekében. Ez a folyamat az aktív közlekedés motorjaként szolgál. Így kerülnek átadásra a protonok (protonpumpa) vagy a szervetlen ionok (ionpumpa).

  Az aktív transzport endo- és exocitózissal történik.
  Az endocitózis a szilárd részecskék (fagocitózis) vagy oldott anyagok (pinocitózis) abszorpciója során a plazmamembrán invaginációjával vezikulák képződése. A keletkező sima vagy szegélyezett hólyagokat fagoszómáknak vagy pinoszómáknak nevezik. Az endocitózis révén a tojások felszívják a tojássárgája fehérjéket, a leukociták az idegen részecskéket és az immunglobulinokat, a vesetubulusok pedig a fehérjéket az elsődleges vizeletből.
  Az exocitózis az endocitózissal ellentétes folyamat. A Golgi-készülékből és a lizoszómákból származó különféle vezikulák egyesülnek a plazmamembránnal, és tartalmukat kifelé engedik. Ebben az esetben a vezikula membrán beágyazható a plazmamembránba, vagy vezikula formájában visszatérhet a citoplazmába.

  A sejt receptor funkcióját olyan receptorok biztosítják, amelyek bizonyos módokon valósítják meg a válaszokat.

  A befolyásolás módja az információátadáshoz kapcsolódik, amely akkor következik be, amikor kívülről érkező anyagok membránreceptor komplexekkel kerülnek a sejtbe.

  Az ionotróp receptor komplexek komplex molekuláris vagy szupramolekuláris vegyületeket képeznek, amelyek ioncsatornákat tartalmaznak. Biológiailag aktív anyaggal kombinálva ioncsatornák nyílnak vagy nyílnak meg. A sejtek gerjesztésének sebessége magas. Az ionotróp receptorok túlnyomórészt a szinapszisok területén helyezkednek el, és részt vesznek a serkentő és gátló hatások átvitelében.

  A metabotróp receptor komplexek integrált közvetítő fehérjékhez kapcsolódnak, amelyek információt továbbítanak a belső felületre. Először is ezek a G-fehérjék és a membrán tirozin kinázok. A közvetítő fehérjék gerjesztik az enzimeket a sejtmembrán belső felületén, és ezek viszont második intermediereket - alacsony molekulatömegű anyagokat - szintetizálnak, amelyek a sejt biológiai reakcióit váltják ki. Ezeket a receptorokat néha lassú receptoroknak nevezik. A legtöbb hormon és mediátor, amely nem hatol be jól a sejtekbe, hasonló mechanizmusokon keresztül hat.

  Receptorok, amelyek szabályozzák a molekulák bejutását a sejtekbe, mint például a lipidek az alacsony sűrűségű lipoproteinekben. Ez a receptorcsoport képes megváltoztatni a biológiai membránok permeabilitását, így befolyásolja a sejten belüli kémiai összetételt.

  Az adhéziós receptorok (integrinek, kadherinek, immunglobulinok, szelektinek családjai stb.) a szomszédos sejteket vagy sejteket az intercelluláris környezet struktúráival kötik össze, például az alapmembránnal. Az adhezív kölcsönhatások lehetősége elengedhetetlen a sejt és az egész szervezet életében. A sejt adhéziós képességének elvesztését kontrollálatlan migrációja (metasztázis) és differenciálódási zavara kíséri. Az adhezív receptorok kóros diszfunkciója a rosszindulatú daganatsejtekre jellemző.

  A tényleges befogadási folyamat speciális glikoproteinek - receptorok segítségével történik. A membrán feletti rétegben találhatók - a sejt glikokalixében.

  A receptorok specifikus ingerek érzékelését biztosítják: hormonok, biológiailag aktív anyagok, szomszédos sejtek membránjai, intercelluláris anyagok adhezív molekulái stb. A receptorok rendkívül speciális sejtstruktúrák. Lehetnek erősen specifikusak (nagy affinitású) vagy kevésbé specifikusak (alacsony affinitásúak). A specifitás mértéke határozza meg a sejt érzékenységi fokát. A hormonok receptorai a legnagyobb affinitással rendelkeznek.

  A receptor komplexek a membrán belső rétegére is jellemzőek. Membrán és nem membrán organellumokon, a karyolemma belső és külső rétegein stb.

  Egy jel hatására (receptor kapcsolata szabályozó anyaggal) biokémiai reakciók láncolata lép fel, ami biológiai válaszok kialakulásához vezet - a sejt gerjesztéséhez vagy gátlásához. A sejtmembránon találhatók a polipeptidek, aminosav-származékok, antigén komplexek, glikoproteinek stb. receptorai. Egyes receptorok kapcsolatban állnak másodlagos hírvivők képződését biztosító fehérjékkel, valamint ioncsatorna-fehérjékkel. Az ilyen receptorrendszereket metabotrópnak nevezik.

  A metabotróp receptorokban egy jel által kiváltott gerjesztés többféle módon továbbítható a sejt mélyére. Egy esetben a receptor kölcsönhatása egy jelátviteli molekulával megváltoztatja a receptor sztereológiai konfigurációját, ami megváltoztatja az úgynevezett G-fehérje szerkezetét, ami viszont aktiválja a citoplazmatikus jelátviteli molekulák (másodlagos hírvivők) képződését.

  Vannak Gs fehérjék, amelyek aktiválják az adenilát-ciklázt cAMP képződésével, Gi fehérjék, amelyek gátolják az adenilát-ciklázt, Gp fehérjék, amelyek aktiválják a foszfolipáz C-t és növelik a citoszol kalciumion-tartalmát. Vannak olyan Gt fehérjék is, amelyek aktiválják a ciklikus guanozin-monofoszfát (cGMP) foszfodiészterázt és csökkentik a cGMP-tartalmat, ami a sejt gátlásához (membrán hiperpolarizációjához) vezet. A ciklikus AMP (cAMP) aktiválja a protein kinázokat és felgyorsítja a biokémiai reakciókat a sejtben.

  A második esetben a receptor tirozin kinázokhoz kapcsolódik, amelyek aktiválják a Ras-G fehérjét és beindítják a Ras-kaszkádot. A folyamat eredményeként inozit-1,4,5-trifoszfát, diacilglicerin képződik. Ez katalitikus reakciók láncolatát indítja el, beleértve a transzkripciót is.

  A receptorok ioncsatornákhoz kapcsolódhatnak, megváltoztathatják áteresztőképességüket, membrándepolarizációt, kalciumionok behatolását a sejtbe stb. Az effektor eszköz fehérjéihez kapcsolódnak - ioncsatornákhoz. Az inaktiváló enzim megszakítja a kapcsolatot a receptor és a mediátor vagy más jelzőanyag jelzőmolekulája között.

  A jelátviteli funkciók mellett egyes receptorok fontos szerepet játszanak az adhézióban és aggregációban – a sejtek hasonló és/vagy intercelluláris struktúrákhoz való tapadásában. A rokon sejtek glikokalix receptor általi „felismerése” egyidejű aggregációval jár együtt. Fontos, hogy az ilyen receptorok egyéni, szervi és szöveti specifikusak legyenek. Ilyenek például a szelektinek, integrinek és kadherinek. Antigén tulajdonságokat adnak a sejteknek, és lehetővé teszik, hogy „felismerjék” egymást.

  Ha hibát talál, jelöljön ki egy szövegrészt, és kattintson rá Ctrl+Enter.

  A membrán receptor funkciója fontos szerepet játszik a sejt életében. Speciális struktúrák (receptorfehérjék) lokalizációjával jár a plazmamembránon, amely kémiai vagy fizikai tényezők specifikus felismerésével jár. Sok piercing fehérje glikoprotein – a sejt külső oldalán poliszacharid oldalláncokat tartalmaznak. Néhány ilyen glikoproteinek, amelyek a sejtet molekuláris antennák „erdőjével” borítják, hormonreceptorként működnek. Amikor egy bizonyos hormon a receptorához kötődik, megváltoztatja a glikoprotein szerkezetét, ami sejtválasz megindításához vezet. Megnyílnak a csatornák, amelyeken keresztül bizonyos anyagok belépnek, illetve kilépnek a sejtből. A sejtfelszínen számos receptor található, amelyek specifikus reakciókat tesznek lehetővé különféle anyagokkal. Számos sejtreceptor szerepe az, hogy jeleket továbbítson a sejten kívülről a sejt belsejébe.

  22. Sejtreceptorok: fogalom, elhelyezkedés, fajták, szerkezet.

  A jelzőmolekulák - receptoroknak nevezett fehérjék - a sejtek plazmamembránjain helyezkednek el. A sejtreceptorok megkötik a molekulát, és választ indítanak. Ezeket a transzmembrán fehérjék képviselik, amelyeknek speciális helyük van a fiziológiailag aktív molekulák - hormonok és neurotranszmitterek - megkötésére. Számos receptorfehérje, válaszul bizonyos molekulák kötődésére, megváltoztatja a membránok transzport tulajdonságait. Ennek következtében megváltozhat a membránok polaritása, idegimpulzus keletkezhet, vagy megváltozhat az anyagcsere.

  A sejtfelszínen a plazmamembránban intracelluláris receptorok és receptorok találhatók. Közülük kétféle receptort különböztetnek meg: a csatornákhoz kapcsolódó sejteket és a csatornákhoz nem kapcsolódó sejteket. Ezek különböznek egymástól a jel bizonyos célpontokra gyakorolt ​​hatásának sebességében és szelektivitásában. A csatornákhoz kapcsolódó receptorok a vegyi anyagokkal (hormon, neurotranszmitter) való kölcsönhatás után elősegítik egy nyitott csatorna kialakulását a membránban, aminek következtében annak permeabilitása azonnal megváltozik. A csatornákhoz nem kapcsolódó receptorok is kölcsönhatásba lépnek a vegyi anyagokkal, de más jellegűek, főleg enzimekkel. Itt a hatás közvetett, viszonylag lassú, de hosszabb ideig tart. Ezeknek a receptoroknak a funkciója a tanulás és a memória alapja.

  23. Anyagszállítás a sejtmembránon keresztül: koncepció, fajták, példák.

  A membrántranszport az anyagok sejtmembránon keresztül történő szállítása a sejtbe vagy onnan kifelé, különféle mechanizmusok segítségével - egyszerű diffúzió, megkönnyített diffúzió és aktív transzport. A szállítás típusait a 16. és 17. válasz ismerteti.

  24. A sejtek közötti kapcsolatok: fogalom, fajták, jelentés.

  Az intercelluláris kontaktusok a sejtek közötti kapcsolatok, amelyek fehérjék segítségével jönnek létre. Közvetlen kommunikációt biztosítanak a sejtek között. Ezenkívül a sejtek az intercelluláris anyagon keresztül továbbított jelek (főleg jelzőanyagok) segítségével kölcsönhatásba lépnek egymással.

  Az intercelluláris kapcsolatok minden típusát specifikus fehérjék alkotják, amelyek túlnyomó többsége transzmembrán fehérjék. Speciális adapterfehérjék képesek összekapcsolni az intercelluláris érintkezésben lévő fehérjéket a citoszkeletonnal, a speciális „csontváz” fehérjék pedig ezeknek a fehérjéknek az egyes molekuláit komplex szupramolekuláris szerkezetbe köthetik. Sok esetben az intercelluláris kapcsolatok megsemmisülnek, amikor a Ca2+-ionokat eltávolítják a környezetből.