Ou des courants ioniques transmembranaires.

Une substance qui se lie spécifiquement à un récepteur est appelée un ligand de ce récepteur. À l’intérieur du corps, il s’agit généralement d’une hormone ou d’un neurotransmetteur ou de leurs substituts artificiels utilisés comme médicaments et poisons (agonistes). Certains ligands bloquent au contraire les récepteurs (antagonistes). En ce qui concerne les sens, les ligands sont des substances qui agissent sur les récepteurs de l'odorat ou du goût. De plus, les molécules des récepteurs visuels réagissent à la lumière, et dans les organes de l'audition et du toucher, les récepteurs sont sensibles aux influences mécaniques (pression ou étirement) provoquées par les vibrations de l'air et d'autres stimuli. Il existe également des protéines réceptrices thermosensibles et des protéines réceptrices qui répondent aux modifications du potentiel membranaire.

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  Les récepteurs cellulaires peuvent être divisés en deux classes principales : les récepteurs membranaires et les récepteurs intracellulaires.

  Récepteurs membranaires

  La fonction des « antennes » est de reconnaître les signaux externes. Les régions de reconnaissance de deux cellules voisines peuvent assurer l’adhésion cellulaire en se liant les unes aux autres. Cela permet aux cellules de s'orienter et de créer des tissus pendant le processus de différenciation. Des sites de reconnaissance sont également présents dans certaines molécules en solution, grâce à quoi elles sont captées sélectivement par des cellules qui possèdent des sites de reconnaissance complémentaires (par exemple, les LDL sont captées par les récepteurs LDL).

  Les deux principales classes de récepteurs membranaires sont les récepteurs métabotropiques et les récepteurs ionotropes.

  Les récepteurs ionotropes sont des canaux membranaires qui s'ouvrent ou se ferment lors de la liaison à un ligand. Les courants ioniques qui en résultent provoquent des modifications de la différence de potentiel transmembranaire et, par conséquent, de l'excitabilité cellulaire, et modifient également les concentrations d'ions intracellulaires, ce qui peut conduire secondairement à l'activation des systèmes médiateurs intracellulaires. L’un des récepteurs ionotropes les plus étudiés est le récepteur n-cholinergique.

  Les récepteurs métabotropiques sont associés à des systèmes de messagers intracellulaires. Les changements dans leur conformation lors de la liaison à un ligand conduisent au lancement d'une cascade de réactions biochimiques et, finalement, à une modification de l'état fonctionnel de la cellule. Principaux types de récepteurs membranaires :

  1. Récepteurs hétérotrimériques couplés aux protéines G (par exemple, récepteur de la vasopressine).
  2. Récepteurs ayant une activité tyrosine kinase intrinsèque (par exemple, récepteur de l'insuline ou récepteur du facteur de croissance épidermique).

  Les récepteurs couplés aux protéines G sont des protéines transmembranaires ayant 7 domaines transmembranaires, une extrémité N extracellulaire et une extrémité C intracellulaire. Le site de liaison du ligand est situé sur les boucles extracellulaires, le domaine de liaison à la protéine G est situé près de l'extrémité C-terminale dans le cytoplasme.

  L'activation du récepteur provoque la dissociation de sa sous-unité α du complexe de sous-unité βγ et son activation. Ensuite, soit il active, soit au contraire il inactive l'enzyme qui produit les seconds messagers.

  Les récepteurs ayant une activité tyrosine kinase phosphorylent les protéines intracellulaires suivantes, souvent également des protéines kinases, et transmettent ainsi un signal dans la cellule. Structurellement, ce sont des protéines transmembranaires avec un seul domaine membranaire. En règle générale, il s'agit d'homodimères dont les sous-unités sont reliées par des ponts disulfure.

  Récepteurs intracellulaires

  Les récepteurs intracellulaires sont généralement des facteurs de transcription (par exemple, les récepteurs glucocorticoïdes) ou des protéines qui interagissent avec les facteurs de transcription. La plupart des récepteurs intracellulaires se lient aux ligands du cytoplasme, deviennent actifs, sont transportés avec le ligand dans le noyau cellulaire, où ils se lient à l'ADN et induisent ou suppriment l'expression d'un certain gène ou groupe de gènes.
  L'oxyde nitrique (NO) possède un mécanisme d'action particulier. En pénétrant à travers la membrane, cette hormone se lie à la guanylate cyclase soluble (cytosolique), qui est à la fois un récepteur de l'oxyde nitrique et une enzyme qui synthétise le deuxième messager, le GMPc.

  Systèmes de base de transmission des signaux hormonaux intracellulaires

  Système adénylate cyclase

  La partie centrale du système adénylate cyclase est l’enzyme adénylate cyclase, qui catalyse la conversion de l’ATP en AMPc. Cette enzyme peut être soit stimulée par la protéine G s (de l'anglais stimulant) soit inhibée par la protéine G i (de l'anglais inhibant). L'AMPc se lie ensuite à une protéine kinase dépendante de l'AMPc, également appelée protéine kinase A, PKA. Cela conduit à son activation et à la phosphorylation ultérieure de protéines effectrices qui jouent un certain rôle physiologique dans la cellule.

  Système phospholipase-calcium

  Les protéines G q activent l'enzyme phospholipase C, qui coupe le PIP2 (phosphoinositol membranaire) en deux molécules : l'inositol-3-phosphate (IP3) et le diacylglycéride. Chacune de ces molécules est un second messager. IP3 se lie en outre à ses récepteurs sur la membrane du réticulum endoplasmique, ce qui entraîne la libération de calcium dans le cytoplasme et le déclenchement de nombreuses réactions cellulaires.

  Système guanylate cyclase

  La molécule centrale de ce système est la guanylate cyclase, qui catalyse la conversion du GTP en GMPc. Le GMPc module l'activité d'un certain nombre d'enzymes et de canaux ioniques. Il existe plusieurs isoformes de guanylate cyclase. L’un d’eux est activé par le monoxyde d’azote NO, l’autre est directement associé au récepteur du facteur natriurétique auriculaire.

  Le GMPc contrôle l'échange d'eau et le transport d'ions dans les reins et les intestins et sert de signal de relaxation dans le muscle cardiaque.

  Pharmacologie des récepteurs

  En règle générale, les récepteurs sont capables de se lier non seulement aux principaux ligands endogènes, mais également à d'autres molécules structurellement similaires. Ce fait permet l'utilisation de substances exogènes qui se lient aux récepteurs et changent d'état en tant que médicaments ou poisons.

  Par exemple, les récepteurs des endorphines, des neuropeptides qui jouent un rôle important dans la modulation de la douleur et de l'état émotionnel, se lient également aux médicaments du groupe de la morphine. Un récepteur peut avoir, en plus du site principal, ou « site » de liaison à une hormone ou à un médiateur spécifique à ce récepteur, également des sites régulateurs allostériques supplémentaires auxquels se lient d'autres substances chimiques, modulant (modifiant) la réponse du récepteur au récepteur principal. signal hormonal - l'améliorer ou l'affaiblir, ou remplacer le signal principal. Un exemple classique d’un tel récepteur doté de plusieurs sites de liaison pour différentes substances est le récepteur de l’acide gamma-aminobutyrique de sous-type A (GABA). En plus du site de liaison du GABA lui-même, il possède également un site de liaison pour les benzodiazépines (« site benzodiazépine »), un site de liaison pour les barbituriques (« site barbiturique ») et un site de liaison pour les neurostéroïdes tels que l'alloprégnénolone (« site stéroïde »). »).

  De nombreux types de récepteurs peuvent reconnaître plusieurs substances chimiques différentes avec le même site de liaison et, en fonction de la substance spécifique attachée, se trouver dans plus de deux configurations spatiales - pas seulement « on » (hormone sur le récepteur) ou « off » (pas d'hormone). sur le récepteur) ), ainsi que dans plusieurs intermédiaires.

  Une substance qui est susceptible à 100 % de faire passer le récepteur à la configuration « 100 % activé » lors de sa liaison à un récepteur est appelée un agoniste complet du récepteur. Une substance qui, avec une probabilité de 100 %, lorsqu'elle se lie à un récepteur, le fait passer à la configuration « 100 % d'arrêt » est appelée un agoniste inverse du récepteur. Substance qui provoque la transition d'un récepteur vers l'une des configurations intermédiaires ou provoque un changement dans l'état du récepteur avec une probabilité de 100 % (c'est-à-dire que certains récepteurs, lorsqu'ils sont liés à cette substance, s'allumeront ou s'éteindront, mais certains ne le fera pas), est appelé agoniste partiel des récepteurs. Le terme agoniste-antagoniste est également utilisé en relation avec de telles substances. Une substance qui ne modifie pas l'état du récepteur lors de la liaison et empêche seulement passivement la liaison d'une hormone ou d'un médiateur au récepteur est appelée un antagoniste compétitif, ou bloqueur du récepteur (l'antagonisme n'est pas basé sur la désactivation du récepteur, mais sur le blocage). la liaison de son ligand naturel au récepteur).

  En règle générale, si une substance exogène possède des récepteurs à l'intérieur du corps, celui-ci possède également des ligands endogènes pour ce récepteur. Par exemple, les ligands endogènes des benzodiazépines

  Fonction de protection

  Le sang et d’autres liquides contiennent des protéines qui peuvent tuer ou aider à neutraliser les germes. La composition du plasma sanguin comprend des anticorps - des protéines dont chacune reconnaît un certain type de micro-organismes ou d'autres agents étrangers - ainsi que des protéines protectrices du système du complément. Il existe plusieurs classes d'anticorps (ces protéines sont également appelées immunoglobulines), la plus courante d'entre elles étant l'immunoglobuline G. La salive et les larmes contiennent la protéine lysozyme, une enzyme qui décompose la muréine et détruit les parois cellulaires des bactéries. Lorsqu'elles sont infectées par un virus, les cellules animales sécrètent une protéine appelée interféron, qui empêche le virus de se multiplier et la formation de nouvelles particules virales.

  Une fonction protectrice des micro-organismes est également assurée par des protéines désagréables pour nous, telles que les toxines microbiennes - toxine du choléra, toxine du botulisme, toxine diphtérique, etc. En endommageant les cellules de notre corps, elles protègent les microbes de nous.

  Fonction du récepteur

  Les protéines servent à percevoir et à transmettre des signaux. En physiologie, il existe le concept de cellule réceptrice, c'est-à-dire une cellule qui perçoit un certain signal (par exemple, les cellules réceptrices visuelles sont situées dans la rétine de l'œil). Mais dans les cellules réceptrices, ce travail est effectué par des protéines réceptrices. Ainsi, la protéine rhodopsine, contenue dans la rétine de l'œil, capte les quanta de lumière, après quoi une cascade d'événements commence dans les cellules rétiniennes, ce qui conduit à l'émergence d'un influx nerveux et à la transmission du signal au cerveau.

  Les protéines réceptrices se trouvent non seulement dans les cellules réceptrices, mais également dans d’autres cellules. Les hormones jouent un rôle très important dans le corps : substances sécrétées par certaines cellules et régulant le fonctionnement d'autres cellules. Les hormones se lient à des protéines spéciales – des récepteurs hormonaux à la surface ou à l’intérieur des cellules cibles.

  Fonction de régulation

  De nombreuses hormones (mais pas toutes) sont des protéines - par exemple, toutes les hormones de l'hypophyse et de l'hypothalamus, l'insuline, etc. Un autre exemple de protéines qui remplissent cette fonction sont les protéines intracellulaires qui régulent la fonction des gènes.

  De nombreuses protéines peuvent remplir plusieurs fonctions.

  Les macromolécules protéiques sont constituées d’acides b-aminés. Si la composition des polysaccharides comprend généralement la même « unité » (parfois deux), répétée plusieurs fois, alors les protéines sont synthétisées à partir de 20 acides aminés différents. Une fois qu’une molécule protéique est assemblée, certains des résidus d’acides aminés contenus dans la protéine peuvent subir des modifications chimiques, de sorte que plus de 30 résidus d’acides aminés différents peuvent être trouvés dans les protéines « matures ». Cette diversité de monomères assure également diverses fonctions biologiques assurées par les protéines.

  Les acides b-aminés ont la structure suivante :

  

  ici R représente différents groupes d'atomes (radicaux) pour différents acides aminés. L'atome de carbone le plus proche du groupe carboxyle est désigné par la lettre grecque b, c'est avec cet atome que le groupe amino dans les molécules d'acides b-aminés est connecté.

  Dans un environnement neutre, le groupe amino présente de faibles propriétés basiques et attache l'ion H+, et le groupe carboxyle présente des propriétés faiblement acides et se dissocie avec la libération de cet ion, de sorte que même si en général la charge totale de la molécule ne change pas, il portera simultanément un groupe chargé positivement et négativement.

  Selon la nature du radical R, on distingue les acides aminés hydrophobes (non polaires), hydrophiles (polaires), acides et alcalins.

  Les acides aminés acides ont un deuxième groupe carboxyle. Il est légèrement plus fort que le groupe carboxyle de l'acide acétique : dans l'acide aspartique, la moitié des carboxyles sont dissociés à pH 3,86, dans l'acide glutamique - à pH 4,25 et dans l'acide acétique - seulement à 4,8. Parmi les acides aminés alcalins, l'arginine est le plus fort : la moitié de ses radicaux latéraux conservent une charge positive à pH 11,5. La lysine possède un radical secondaire qui est une amine primaire typique et reste à moitié ionisée à pH 9,4. Le plus faible des acides aminés alcalins est l'histidine, son cycle imidazole est à moitié protoné à pH 6.

  Parmi les acides aminés hydrophiles (polaires), il existe également deux acides aminés qui peuvent s'ioniser au pH physiologique : la cystéine, dans laquelle le groupe SH peut donner un ion H+ comme le sulfure d'hydrogène, et la tyrosine, qui possède un groupe phénolique faiblement acide. Cependant, cette capacité s'exprime chez eux très faiblement : à pH 7, la cystéine est ionisée à 8 %, et la tyrosine à 0,01 %.

  Pour détecter les acides aminés B, la réaction à la ninhydrine est généralement utilisée : lorsqu'un acide aminé réagit avec la ninhydrine, un produit bleu de couleur vive se forme. De plus, les acides aminés individuels donnent leurs propres réactions qualitatives spécifiques. Ainsi, les acides aminés aromatiques donnent une couleur jaune avec l'acide nitrique (lors de la réaction, une nitration du cycle aromatique se produit). Lorsque le milieu est alcalinisé, la couleur vire à l'orange (un changement de couleur similaire se produit dans les indicateurs, par exemple l'orange de méthyle). Cette réaction, appelée réaction xanthoprotéique, est également utilisée pour la détection des protéines, car la plupart des protéines contiennent des acides aminés aromatiques ; la gélatine ne donne pas cette réaction, car elle ne contient presque pas de tyrosine, de phénylalanine ou de tryptophane. Lorsqu'elle est chauffée avec de la plombite de sodium Na2PbO2, la cystéine forme un précipité noir de sulfure de plomb PbS.

  Les plantes et de nombreux microbes peuvent synthétiser des acides aminés à partir de substances inorganiques simples. Les animaux ne peuvent synthétiser que certains acides aminés, mais d’autres doivent être obtenus à partir de la nourriture. Ces acides aminés sont dits essentiels. Les substances essentielles pour l'homme sont la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la méthionine, la lysine, la leucine, l'isoleucine, l'histidine, la valine et l'arginine. Malheureusement, les céréales contiennent très peu de lysine et de tryptophane, mais ces acides aminés se trouvent en quantités nettement plus importantes dans les légumineuses. Ce n'est pas un hasard si l'alimentation traditionnelle des peuples agricoles contient généralement à la fois des céréales et des légumineuses : le blé (ou le seigle) et les pois, le riz et le soja, le maïs et les haricots sont des exemples classiques d'une telle combinaison entre les peuples de différents continents.

  b-L'atome de carbone des 20 acides aminés est dans un état d'hybridation sp3. Ses 4 liaisons sont situées à un angle d'environ 109°, de sorte que la formule des acides aminés peut s'inscrire dans un tétraèdre.

  Il est facile de voir qu’il peut exister deux types d’acides aminés qui sont des images miroir l’un de l’autre. Peu importe la façon dont nous les déplaçons et les faisons pivoter dans l’espace, il est impossible de les combiner – ils diffèrent comme la main droite et la main gauche.

  Ce type d'isomérie est appelé isomérie optique. Cela n’est possible que si l’atome de carbone central (appelé centre asymétrique) possède des groupes différents sur les 4 côtés (par conséquent, la glycine n’a pas d’isomères optiques, mais les 19 autres acides aminés en ont). Parmi les deux formes isomères différentes d’acides aminés, celle de la Fig. 1 situé à droite est appelé forme en D et à gauche est appelé forme en L.

  Les propriétés physiques et chimiques de base des isomères D et L des acides aminés sont les mêmes, mais leurs propriétés optiques diffèrent : leurs solutions font tourner le plan de polarisation de la lumière dans des directions opposées. La vitesse de leurs réactions avec d'autres composés optiquement actifs est également différente.

  Il est intéressant de noter que les protéines de tous les organismes vivants, des virus aux humains, ne contiennent que des acides aminés L. Les formes D se trouvent dans certains antibiotiques synthétisés par des champignons et des bactéries. Les protéines ne peuvent former une structure ordonnée que si elles contiennent uniquement des isomères d'acides aminés du même type.

  Bref avis :

  Glycocalyx- Il s'agit d'une couche externe à la membrane lipoprotéique contenant des chaînes polysaccharidiques de protéines intégrales membranaires - les glycoprotéines.

  L'une des fonctions les plus importantes du plasmalemme est d'assurer la communication (connexion) de la cellule avec l'environnement extérieur via l'appareil récepteur présent dans les membranes, qui est de nature protéique ou glycoprotéique. La fonction principale des formations réceptrices du plasmalemme est la reconnaissance des signaux externes, grâce auxquels les cellules sont correctement orientées et forment des tissus au cours du processus de différenciation. La fonction du récepteur est associée à l'activité de divers systèmes de régulation, ainsi qu'à la formation d'une réponse immunitaire.

  Partie principale:

  De tels récepteurs à la surface cellulaire peuvent être des protéines membranaires ou des éléments du glycocalyx - glycoprotéines. Ces zones sensibles à des substances individuelles peuvent être dispersées sur la surface de la cellule ou rassemblées en petites zones.

  Différentes cellules d'organismes animaux peuvent avoir différents ensembles de récepteurs ou une sensibilité différente du même récepteur.

  Le rôle de nombreux récepteurs cellulaires n'est pas seulement la liaison de substances spécifiques ou la capacité de répondre à des facteurs physiques, mais également la transmission de signaux intercellulaires de la surface vers la cellule. Actuellement, le système de transmission du signal aux cellules à l'aide de certaines hormones, notamment des chaînes peptidiques, a été bien étudié. L'hormone interagit spécifiquement avec la partie réceptrice de ce système et, sans pénétrer dans la cellule, active l'adénylate cyclase (une protéine déjà située dans la partie cytoplasmique de la membrane plasmique), qui synthétise l'AMP cyclique. Ce dernier active ou inhibe une enzyme intracellulaire ou un groupe d'enzymes. Ainsi, la commande (signal de la membrane plasmique) est transmise à l'intérieur de la cellule. L'efficacité de ce système adénylate cyclase est très élevée. Ainsi, l’interaction d’une ou plusieurs molécules hormonales peut conduire, du fait de la synthèse de nombreuses molécules d’AMPc, à amplifier le signal des milliers de fois. Dans ce cas, le système adénylate cyclase sert de transducteur de signaux externes.

  La diversité et la spécificité des ensembles de récepteurs à la surface des cellules conduisent à la création d'un système très complexe de marqueurs qui permettent de distinguer ses cellules (du même individu ou de la même espèce) des cellules étrangères. Des cellules similaires entrent en interaction les unes avec les autres, conduisant à l'adhésion de surfaces (conjugaison chez les protozoaires et les bactéries, formation de complexes cellulaires tissulaires). Dans ce cas, les cellules qui diffèrent par l'ensemble des marqueurs déterminants ou qui ne les perçoivent pas sont soit exclues d'une telle interaction, soit (chez les animaux supérieurs) détruites à la suite de réactions immunologiques.

  La localisation de récepteurs spécifiques répondant à des facteurs physiques est associée à la membrane plasmique. Ainsi, les protéines réceptrices (chlorophylles) qui interagissent avec les quanta de lumière sont localisées dans la membrane plasmique ou ses dérivés chez les bactéries photosynthétiques et les algues bleu-vert. Dans la membrane plasmique des cellules animales sensibles à la lumière, il existe un système spécial de protéines photoréceptrices (rhodopsine), à ​​l'aide duquel le signal lumineux est converti en un signal chimique, ce qui conduit à la génération d'une impulsion électrique.

  Types de transport actif à travers la membrane plasmique

  Brièvement:

  
  

  • transport actif primaire - effectué par des ATPases de transport, appelées pompes ioniques.
  • le transport actif secondaire est le transfert d'une substance à travers une membrane contre son gradient de concentration en raison de l'énergie du gradient de concentration d'une autre substance créée au cours du processus de transport actif.

  Complet:
  Le transport actif est effectué par les adénosines triphosphatases de transport (ATPases) et se produit grâce à l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP.
  Types de transport actif de substances :

  • transport actif primaire,
  • transport actif secondaire.

  Transport actif primaire

  Le transport de substances d'un environnement à faible concentration vers un environnement à concentration plus élevée ne peut pas s'expliquer par un mouvement le long d'un gradient, c'est-à-dire la diffusion. Ce processus est réalisé grâce à l'énergie d'hydrolyse de l'ATP ou à l'énergie due au gradient de concentration de tous les ions, le plus souvent du sodium. Si la source d'énergie pour le transport actif de substances est l'hydrolyse de l'ATP, et non le mouvement d'autres molécules ou ions à travers la membrane, le transport est appelé actif primaire.

  Le transfert actif primaire est effectué par des ATPases de transport, appelées pompes ioniques. Dans les cellules animales, la plus courante est la Na+,K+ - ATPase (pompe à sodium), qui fait partie intégrante de la membrane plasmique, et la Ca2+ - ATPase contenue dans la membrane plasmique du réticulum sarco-(endo)-plasmique. Les trois protéines ont une propriété commune : la capacité d'être phosphorylée et de former une forme phosphorylée intermédiaire de l'enzyme. A l'état phosphorylé, l'enzyme peut se présenter sous deux conformations, généralement désignées par E1 et E2. La conformation d'une enzyme est la méthode d'orientation spatiale (pose) de la chaîne polypeptidique de sa molécule. Les deux conformations indiquées de l'enzyme sont caractérisées par des affinités différentes pour les ions transférés, c'est-à-dire capacité différente à lier les ions transportés.

  Transport actif secondaire

  Le transport actif secondaire est le transfert d'une substance à travers une membrane contre son gradient de concentration en raison de l'énergie du gradient de concentration d'une autre substance créée au cours du processus de transport actif. Dans les cellules animales, la principale source d'énergie pour le transport actif secondaire est l'énergie du gradient de concentration des ions sodium, qui est créée grâce au travail de Na+/K+ - ATPase. Par exemple, la membrane des cellules de la muqueuse de l’intestin grêle contient une protéine qui transporte (symporte) le glucose et le Na+ dans les cellules épithéliales. Le transport du glucose ne se produit que si Na+, simultanément à la liaison du glucose à la protéine spécifiée, est transporté le long d'un gradient électrochimique. Le gradient électrochimique de Na+ est maintenu par le transport actif de ces cations hors de la cellule.

  Dans le cerveau, le travail de la pompe Na+ est associé à l'absorption inverse (réabsorption) des médiateurs - des substances physiologiquement actives qui sont libérées par les terminaisons nerveuses sous l'action de facteurs stimulants.

  Dans les cardiomyocytes et les cellules musculaires lisses, le fonctionnement de Na+, K+-ATPase est associé au transport de Ca2+ à travers la membrane plasmique, en raison de la présence dans la membrane cellulaire d'une protéine qui contre-transporte (antiports) Na+ et Ca2+. Les ions calcium sont transportés à travers la membrane cellulaire en échange d'ions sodium et grâce à l'énergie du gradient de concentration des ions sodium.

  Une protéine a été découverte dans les cellules qui échange des ions sodium extracellulaires contre des protons intracellulaires : l'échangeur Na+/H+. Ce transporteur joue un rôle important dans le maintien d’un pH intracellulaire constant. La vitesse à laquelle se produit l’échange Na+/Ca2+ et Na+/H+ est proportionnelle au gradient électrochimique de Na+ à travers la membrane. Avec une diminution de la concentration extracellulaire de Na+, une inhibition de Na+, K+-ATPase par les glycosides cardiaques ou dans un environnement sans potassium, la concentration intracellulaire de calcium et de protons est augmentée. Cette augmentation de la concentration intracellulaire de Ca2+ lors de l'inhibition de la Na+, K+-ATPase est à la base de l'utilisation clinique des glycosides cardiaques pour améliorer les contractions cardiaques.

  Diverses ATPases de transport, localisées dans les membranes cellulaires et impliquées dans les mécanismes de transfert de substances, constituent l'élément principal des dispositifs moléculaires - des pompes qui assurent l'absorption et le pompage sélectifs de certaines substances (par exemple les électrolytes) par la cellule. Le transport spécifique actif de non-électrolytes (transport moléculaire) est réalisé à l'aide de plusieurs types de machines moléculaires - pompes et transporteurs. Le transport de non-électrolytes (monosaccharides, acides aminés et autres monomères) peut être couplé au symport - le transport d'une autre substance dont le mouvement le long du gradient de concentration est une source d'énergie pour le premier processus. Le symport peut être assuré par des gradients d'ions (par exemple, le sodium) sans la participation directe de l'ATP.

  Les ATPases de transport sont des protéines de transport de haut poids moléculaire capables de décomposer l'ATP pour libérer de l'énergie. Ce processus sert de moteur au transport actif. C'est ainsi que les protons (pompe à protons) ou les ions inorganiques (pompe à ions) sont transférés.

  Le transport actif est réalisé par endo- et exocytose.
  L'endocytose est la formation de vésicules par invagination de la membrane plasmique lors de l'absorption de particules solides (phagocytose) ou de solutés (pinocytose). Les vésicules lisses ou bordées qui apparaissent sont appelées phagosomes ou pinosomes. Par endocytose, les œufs absorbent les protéines du jaune, les leucocytes absorbent les particules étrangères et les immunoglobulines et les tubules rénaux absorbent les protéines de l'urine primaire.
  L'exocytose est un processus opposé à l'endocytose. Diverses vésicules de l'appareil de Golgi et des lysosomes fusionnent avec la membrane plasmique, libérant leur contenu vers l'extérieur. Dans ce cas, la membrane de la vésicule peut soit être incrustée dans la membrane plasmique, soit retourner dans le cytoplasme sous la forme d'une vésicule.

  La fonction réceptrice de la cellule est assurée par des récepteurs qui mettent en œuvre des réponses de certaines manières.

  La méthode d'influence est associée au transfert d'informations qui se produit lorsque des substances arrivant de l'extérieur avec des complexes récepteurs membranaires sont ajoutées à la cellule.

  Les complexes de récepteurs ionotropes forment des composés moléculaires ou supramoléculaires complexes contenant des canaux ioniques. Lorsqu'il est combiné avec une substance biologiquement active, l'ouverture ou l'ouverture des canaux ioniques se produit. Le taux d’excitation cellulaire est élevé. Les récepteurs ionotropes sont situés principalement dans la zone des synapses et participent à la transmission des influences excitatrices et inhibitrices.

  Les complexes de récepteurs métabotropiques sont associés à des protéines intermédiaires intégrales qui transmettent des informations à la surface interne. Tout d’abord, il s’agit des protéines G et des tyrosine kinases membranaires. Les protéines intermédiaires excitent les enzymes situées sur la surface interne de la membrane cellulaire et celles-ci synthétisent à leur tour des seconds intermédiaires - des substances de faible poids moléculaire qui déclenchent des réactions biologiques de la cellule. Ces récepteurs sont parfois appelés récepteurs lents. La plupart des hormones et médiateurs qui ne pénètrent pas bien dans les cellules agissent selon des mécanismes similaires.

  Récepteurs qui régulent l’entrée de molécules dans les cellules, comme les lipides des lipoprotéines de basse densité. Ce groupe de récepteurs est capable de modifier la perméabilité des membranes biologiques, affectant ainsi la composition chimique à l'intérieur de la cellule.

  Les récepteurs d'adhésion (familles d'intégrines, cadhérines, immunoglobulines, sélectines, etc.) relient les cellules voisines ou une cellule aux structures du milieu intercellulaire, par exemple à la membrane basale. La possibilité d'interactions adhésives est essentielle dans la vie de la cellule et de l'organisme tout entier. La perte de la capacité d'adhésion d'une cellule s'accompagne de sa migration incontrôlée (métastases) et d'une différenciation altérée. Le dysfonctionnement pathologique des récepteurs adhésifs est caractéristique des cellules tumorales malignes.

  Le processus de réception proprement dit se produit à l'aide de glycoprotéines spéciales - récepteurs. Ils sont situés dans la couche supra-membranaire - le glycocalyx de la cellule.

  Les récepteurs assurent la perception de stimuli spécifiques : hormones, substances biologiquement actives, membranes des cellules voisines, molécules adhésives de substances intercellulaires, etc. Les récepteurs sont des structures cellulaires hautement spécialisées. Ils peuvent être très spécifiques (forte affinité) ou moins spécifiques (faible affinité). Le degré de spécificité détermine le degré de sensibilité de la cellule. Les récepteurs des hormones ont la plus grande affinité.

  Les complexes récepteurs sont également caractéristiques de la couche interne de la membrane. Ils sont situés sur les organites membranaires et non membranaires, les couches internes et externes du caryolemme, etc.

  En réponse à l'action d'un signal (la connexion d'un récepteur avec une substance régulatrice), une chaîne de réactions biochimiques se produit, conduisant à la formation de réponses biologiques - excitation ou inhibition de la cellule. Les récepteurs des polypeptides, des dérivés d'acides aminés, des complexes antigéniques, des glycoprotéines, etc. sont situés sur la membrane cellulaire. Certains récepteurs ont des connexions avec des protéines qui assurent la formation de seconds messagers, ainsi qu'avec des protéines de canaux ioniques. De tels systèmes récepteurs sont appelés métabotropiques.

  L'excitation des récepteurs métabotropiques provoquée par un signal peut être transmise profondément dans la cellule de plusieurs manières. Dans un cas, l'interaction du récepteur avec une molécule de signalisation modifie la configuration stéréologique du récepteur, ce qui modifie la structure de la protéine dite G, qui, à son tour, active la formation de molécules de signalisation cytoplasmiques (seconds messagers).

  Il existe des protéines Gs qui activent l'adénylate cyclase avec formation d'AMPc, des protéines Gi qui inhibent l'adénylate cyclase, des protéines Gp qui activent la phospholipase C et augmentent la teneur en ions calcium dans le cytosol. Il existe également des protéines Gt qui activent la guanosine monophosphate cyclique (GMPc) phosphodiestérase et réduisent la teneur en GMPc, ce qui conduit à une inhibition (hyperpolarisation membranaire) de la cellule. L'AMP cyclique (AMPc) active les protéines kinases et accélère les réactions biochimiques dans la cellule.

  Dans le second cas, le récepteur est associé à des tyrosine kinases, qui activent la protéine Ras-G et déclenchent la cascade Ras. À la suite de ce processus, il se forme de l'inositol 1,4,5-triphosphate, diacylglycérol. Cela déclenche une chaîne de réactions catalytiques, y compris la transcription.

  Les récepteurs peuvent être associés à des canaux ioniques, modifier leur perméabilité, provoquer une dépolarisation membranaire, la pénétration d'ions calcium dans la cellule, etc. Les complexes de récepteurs ionotropes contiennent plusieurs molécules - ce sont des protéines réceptrices qui perçoivent une molécule signal. Ils s'attachent aux protéines du dispositif effecteur - les canaux ioniques. L'enzyme d'inactivation rompt la connexion entre le récepteur et la molécule de signalisation du médiateur ou d'autres substances de signalisation.

  Outre leurs fonctions de signalisation, certains récepteurs jouent un rôle important dans l'adhésion et l'agrégation, c'est-à-dire l'adhésion des cellules à des structures similaires et/ou intercellulaires. La « reconnaissance » des cellules apparentées par le récepteur du glycocalyx s'accompagne d'une agrégation simultanée. Il est important que ces récepteurs aient une spécificité individuelle, organique et tissulaire. Les exemples incluent les sélectines, les intégrines et les cadhérines. Ils confèrent aux cellules des propriétés antigéniques et leur permettent de se « reconnaître ».

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  La fonction réceptrice de la membrane joue un rôle important dans la vie de la cellule. Elle est associée à la localisation sur la membrane plasmique de structures particulières (protéines réceptrices) associées à la reconnaissance spécifique de facteurs chimiques ou physiques. De nombreuses protéines perçantes sont des glycoprotéines : à l’extérieur de la cellule, elles contiennent des chaînes latérales polysaccharidiques. Certaines de ces glycoprotéines, recouvrant la cellule d’une « forêt » d’antennes moléculaires, agissent comme des récepteurs hormonaux. Lorsqu’une certaine hormone se lie à son récepteur, elle modifie la structure de la glycoprotéine, ce qui entraîne le déclenchement d’une réponse cellulaire. Des canaux s'ouvrent par lesquels certaines substances entrent ou sortent de la cellule. La surface cellulaire possède un large éventail de récepteurs qui rendent possibles des réactions spécifiques avec divers agents. Le rôle de nombreux récepteurs cellulaires est de transmettre des signaux de l’extérieur vers l’intérieur de la cellule.

  22. Récepteurs cellulaires : concept, localisation, variétés, structure.

  Les molécules de signalisation – protéines appelées récepteurs – sont situées sur les membranes plasmiques des cellules. Les récepteurs cellulaires se lient à la molécule et déclenchent une réponse. Ils sont représentés par des protéines transmembranaires qui possèdent un site spécial pour se lier à des molécules physiologiquement actives - hormones et neurotransmetteurs. De nombreuses protéines réceptrices, en réponse à la liaison de certaines molécules, modifient les propriétés de transport des membranes. En conséquence, la polarité des membranes peut changer, une impulsion nerveuse peut être générée ou le métabolisme peut changer.

  Il existe des récepteurs intracellulaires et des récepteurs situés à la surface des cellules dans la membrane plasmique. Parmi eux, on distingue deux types de récepteurs : les cellules associées à des canaux et les cellules non associées à des canaux. Ils diffèrent les uns des autres par la vitesse et la sélectivité de l’impact du signal sur certaines cibles. Les récepteurs associés aux canaux, après avoir interagi avec des produits chimiques (hormone, neurotransmetteur), favorisent la formation d'un canal ouvert dans la membrane, ce qui modifie immédiatement sa perméabilité. Les récepteurs non associés à des canaux interagissent également avec des produits chimiques, mais de nature différente, principalement des enzymes. Ici, l’effet est indirect, relativement lent, mais plus durable. La fonction de ces récepteurs est à la base de l’apprentissage et de la mémoire.

  23. Transport de substances à travers la membrane cellulaire : concept, variétés, exemples.

  Le transport membranaire est le transport de substances à travers la membrane cellulaire vers ou hors de la cellule, réalisé à l'aide de divers mécanismes - diffusion simple, diffusion facilitée et transport actif. Les types de transport sont décrits dans les réponses 16 et 17.

  24. Contacts intercellulaires : concept, variétés, sens.

  Les contacts intercellulaires sont des connexions entre cellules formées à l'aide de protéines. Ils assurent une communication directe entre les cellules. De plus, les cellules interagissent les unes avec les autres à distance en utilisant des signaux (principalement des substances de signalisation) transmis par la substance intercellulaire.

  Chaque type de contacts intercellulaires est formé de protéines spécifiques, dont la grande majorité sont des protéines transmembranaires. Des protéines adaptatrices spéciales peuvent relier les protéines des contacts intercellulaires au cytosquelette, et des protéines « squelettiques » spéciales peuvent relier des molécules individuelles de ces protéines dans une structure supramoléculaire complexe. Dans de nombreux cas, les connexions intercellulaires sont détruites lorsque les ions Ca2+ sont retirés de l’environnement.