O corrientes iónicas transmembrana.

Una sustancia que se une específicamente a un receptor se llama ligando para ese receptor. Dentro del cuerpo suele ser una hormona o un neurotransmisor o sus sustitutos artificiales que se utilizan como drogas y venenos (agonistas). Algunos ligandos, por el contrario, bloquean los receptores (antagonistas). En lo que respecta a los sentidos, los ligandos son sustancias que actúan sobre los receptores del olfato o del gusto. Además, las moléculas de los receptores visuales reaccionan a la luz y, en los órganos del oído y del tacto, los receptores son sensibles a las influencias mecánicas (presión o estiramiento) provocadas por las vibraciones del aire y otros estímulos. También existen proteínas receptoras termosensibles y proteínas receptoras que responden a cambios en el potencial de membrana.

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  Los receptores celulares se pueden dividir en dos clases principales: receptores de membrana y receptores intracelulares.

  Receptores de membrana

  La función de las “antenas” es reconocer señales externas. Las regiones de reconocimiento de dos células vecinas pueden proporcionar adhesión celular uniéndose entre sí. Esto permite que las células se orienten y creen tejidos durante el proceso de diferenciación. Los sitios de reconocimiento también están presentes en algunas moléculas que están en solución, por lo que son captadas selectivamente por células que tienen sitios de reconocimiento complementarios (por ejemplo, la LDL es captada por receptores de LDL).

  Las dos clases principales de receptores de membrana son los receptores metabotrópicos y los receptores ionotrópicos.

  Los receptores ionotrópicos son canales de membrana que se abren o cierran al unirse a un ligando. Las corrientes iónicas resultantes provocan cambios en la diferencia de potencial transmembrana y, como resultado, la excitabilidad celular, y también cambian las concentraciones de iones intracelulares, lo que secundariamente puede conducir a la activación de los sistemas mediadores intracelulares. Uno de los receptores ionotrópicos más estudiados es el receptor n-colinérgico.

  Los receptores metabotrópicos están asociados con sistemas de mensajeros intracelulares. Los cambios en su conformación al unirse a un ligando provocan el inicio de una cascada de reacciones bioquímicas y, en última instancia, un cambio en el estado funcional de la célula. Principales tipos de receptores de membrana:

  1. Receptores heterotriméricos acoplados a proteína G (p. ej., receptor de vasopresina).
  2. Receptores con actividad tirosina quinasa intrínseca (por ejemplo, receptor de insulina o receptor del factor de crecimiento epidérmico).

  Los receptores acoplados a proteína G son proteínas transmembrana que tienen 7 dominios transmembrana, un extremo N extracelular y un extremo C intracelular. El sitio de unión del ligando se encuentra en los bucles extracelulares, el dominio de unión a la proteína G se encuentra cerca del extremo C en el citoplasma.

  La activación del receptor hace que su subunidad α se disocia del complejo de la subunidad βγ y, por tanto, se active. Después de esto, activa o, por el contrario, inactiva la enzima que produce segundos mensajeros.

  Los receptores con actividad tirosina quinasa fosforilan proteínas intracelulares posteriores, a menudo también proteínas quinasas, y transmiten así una señal al interior de la célula. Estructuralmente, se trata de proteínas transmembrana con un dominio de membrana. Como regla general, los homodímeros, cuyas subunidades están unidas por puentes disulfuro.

  Receptores intracelulares

  Los receptores intracelulares suelen ser factores de transcripción (por ejemplo, receptores de glucocorticoides) o proteínas que interactúan con factores de transcripción. La mayoría de los receptores intracelulares se unen a ligandos en el citoplasma, se activan y se transportan junto con el ligando al núcleo celular, donde se unen al ADN e inducen o suprimen la expresión de un determinado gen o grupo de genes.
  El óxido nítrico (NO) tiene un mecanismo de acción especial. Al penetrar a través de la membrana, esta hormona se une a la guanilato ciclasa soluble (citosólica), que es a la vez un receptor de óxido nítrico y una enzima que sintetiza el segundo mensajero, el GMPc.

  Sistemas básicos de transmisión de señales hormonales intracelulares.

  Sistema de adenilato ciclasa

  La parte central del sistema de adenilato ciclasa es la enzima adenilato ciclasa, que cataliza la conversión de ATP en AMPc. Esta enzima puede ser estimulada por la proteína G s (del inglés stimbling) o inhibida por la proteína G i (del inglés inhibidor). Luego, el AMPc se une a una proteína quinasa dependiente de AMPc, también llamada proteína quinasa A, PKA. Esto conduce a su activación y posterior fosforilación de proteínas efectoras que desempeñan alguna función fisiológica en la célula.

  Sistema fosfolipasa-calcio

  Las proteínas q activan la enzima fosfolipasa C, que escinde el PIP2 (fosfoinositol de membrana) en dos moléculas: inositol-3-fosfato (IP3) y diacilglicérido. Cada una de estas moléculas es un segundo mensajero. IP3 se une además a sus receptores en la membrana del retículo endoplásmico, lo que conduce a la liberación de calcio en el citoplasma y al inicio de muchas reacciones celulares.

  Sistema de guanilato ciclasa

  La molécula central de este sistema es la guanilato ciclasa, que cataliza la conversión de GTP en cGMP. cGMP modula la actividad de varias enzimas y canales iónicos. Existen varias isoformas de guanilato ciclasa. Uno de ellos es activado por el óxido nítrico NO, el otro está directamente asociado con el receptor del factor natriurético auricular.

  El cGMP controla el intercambio de agua y el transporte de iones en los riñones y los intestinos y sirve como señal de relajación en el músculo cardíaco.

  Farmacología de los receptores

  Como regla general, los receptores pueden unirse no solo a los principales ligandos endógenos, sino también a otras moléculas estructuralmente similares. Este hecho permite el uso de sustancias exógenas que se unen a los receptores y cambian su estado como drogas o venenos.

  Por ejemplo, los receptores de endorfinas, neuropéptidos que desempeñan un papel importante en la modulación del dolor y el estado emocional, también se unen a fármacos del grupo de la morfina. Un receptor puede tener, además del sitio principal, o "sitio" de unión a una hormona o mediador específico de este receptor, también sitios reguladores alostéricos adicionales a los que se unen otras sustancias químicas, modulando (cambiando) la respuesta del receptor a la principal. señal hormonal: realzándola o debilitándola, o reemplazando la señal principal. Un ejemplo clásico de un receptor de este tipo con múltiples sitios de unión para diferentes sustancias es el receptor del subtipo A del ácido gamma-aminobutírico (GABA). Además del sitio de unión para el propio GABA, también tiene un sitio de unión para benzodiazepinas (“sitio de benzodiazepina”), un sitio de unión para barbitúricos (“sitio de barbitúricos”) y un sitio de unión para neuroesteroides como la alopregnenolona (“sitio de esteroides”). ”).

  Muchos tipos de receptores pueden reconocer varias sustancias químicas diferentes con el mismo sitio de unión y, dependiendo de la sustancia específica adjunta, estar en más de dos configuraciones espaciales: no sólo “encendido” (hormona en el receptor) o “apagado” (ninguna hormona). en el receptor) ), y también en varios intermedios.

  Una sustancia que tiene un 100% de probabilidades de provocar una transición del receptor a la configuración "100% activada" al unirse a un receptor se denomina agonista completo del receptor. Una sustancia que, con un 100% de probabilidad, cuando se une a un receptor hace que éste cambie a la configuración "100% desactivado" se denomina agonista inverso del receptor. Una sustancia que hace que un receptor pase a una de las configuraciones intermedias o provoca un cambio en el estado del receptor no con un 100% de probabilidad (es decir, algunos receptores, cuando se unen a esta sustancia, se activarán o desactivarán, pero algunos no lo hará), se llama agonista parcial del receptor. El término agonista-antagonista también se utiliza en relación con este tipo de sustancias. Una sustancia que no cambia el estado del receptor al unirse y solo previene pasivamente la unión de una hormona o mediador al receptor se llama antagonista competitivo o bloqueador del receptor (el antagonismo no se basa en apagar el receptor, sino en bloquear la unión de su ligando natural al receptor).

  Como regla general, si alguna sustancia exógena tiene receptores dentro del cuerpo, entonces el cuerpo también tiene ligandos endógenos para este receptor. Por ejemplo, ligandos endógenos de benzodiazepinas.

  Función protectora

  La sangre y otros líquidos contienen proteínas que pueden matar o ayudar a neutralizar los gérmenes. La composición del plasma sanguíneo incluye anticuerpos (proteínas, cada una de las cuales reconoce un determinado tipo de microorganismos u otros agentes extraños), así como proteínas protectoras del sistema del complemento. Hay varias clases de anticuerpos (estas proteínas también se llaman inmunoglobulinas), la más común es la inmunoglobulina G. La saliva y las lágrimas contienen la proteína lisozima, una enzima que descompone la mureína y destruye las paredes celulares de las bacterias. Cuando se infectan con un virus, las células animales secretan una proteína llamada interferón, que impide que el virus se multiplique y se formen nuevas partículas virales.

  Una función protectora de los microorganismos también la desempeñan proteínas que nos resultan desagradables, como las toxinas microbianas: la toxina del cólera, la toxina del botulismo, la toxina de la difteria, etc. Al dañar las células de nuestro cuerpo, protegen a los microbios de nosotros.

  Función del receptor

  Las proteínas sirven para percibir y transmitir señales. En fisiología existe el concepto de célula receptora, es decir. una célula que percibe una determinada señal (por ejemplo, las células receptoras visuales se encuentran en la retina del ojo). Pero en las células receptoras este trabajo lo realizan las proteínas receptoras. Así, la proteína rodopsina contenida en la retina del ojo capta los cuantos de luz, después de lo cual comienza una cascada de eventos en las células de la retina, que conduce a la aparición de un impulso nervioso y a la transmisión de la señal al cerebro.

  Las proteínas receptoras se encuentran no sólo en las células receptoras, sino también en otras células. Las hormonas desempeñan un papel muy importante en el cuerpo: sustancias secretadas por algunas células y que regulan la función de otras células. Las hormonas se unen a proteínas especiales: receptores hormonales en la superficie o dentro de las células diana.

  Función reguladora

  Muchas (aunque no todas) las hormonas son proteínas, por ejemplo, todas las hormonas de la glándula pituitaria y el hipotálamo, la insulina, etc. Otro ejemplo de proteínas que realizan esta función son las proteínas intracelulares que regulan la función de los genes.

  Muchas proteínas pueden realizar múltiples funciones.

  Las macromoléculas de proteínas están formadas por b-aminoácidos. Si la composición de los polisacáridos suele incluir la misma "unidad" (a veces dos), repetida muchas veces, entonces las proteínas se sintetizan a partir de 20 aminoácidos diferentes. Una vez que se ensambla una molécula de proteína, algunos de los residuos de aminoácidos dentro de la proteína pueden sufrir cambios químicos, de modo que se pueden encontrar más de 30 residuos de aminoácidos diferentes en las proteínas "maduras". Esta diversidad de monómeros también proporciona una variedad de funciones biológicas realizadas por las proteínas.

  Los b-aminoácidos tienen la siguiente estructura:

  

  aquí R son diferentes grupos de átomos (radicales) para diferentes aminoácidos. El átomo de carbono más cercano al grupo carboxilo se designa con la letra griega b; es con este átomo con el que se conecta el grupo amino en las moléculas de b-aminoácidos.

  En un ambiente neutro, el grupo amino exhibe propiedades básicas débiles y se une al ion H+, y el grupo carboxilo exhibe propiedades débilmente ácidas y se disocia con la liberación de este ion, de modo que, aunque en general la carga total de la molécula no cambiará, llevará simultáneamente un grupo cargado positiva y negativamente.

  Dependiendo de la naturaleza del radical R, se distinguen aminoácidos hidrófobos (no polares), hidrófilos (polares), ácidos y alcalinos.

  Los aminoácidos ácidos tienen un segundo grupo carboxilo. Es un poco más fuerte que el grupo carboxilo del ácido acético: en el ácido aspártico, la mitad de los carboxilos se disocian a pH 3,86, en el ácido glutámico, a pH 4,25, y en ácido acético, solo a 4,8. Entre los aminoácidos alcalinos, la arginina es el más fuerte: la mitad de sus radicales laterales conservan una carga positiva a un pH de 11,5. La lisina tiene un radical lateral que es una amina primaria típica y permanece medio ionizado a pH 9,4. El más débil de los aminoácidos alcalinos es la histidina; su anillo de imidazol está medio protonado a pH 6.

  Entre los hidrófilos (polares) también hay dos aminoácidos que pueden ionizarse a pH fisiológico: la cisteína, en la que el grupo SH puede donar un ion H+ como el sulfuro de hidrógeno, y la tirosina, que tiene un grupo fenólico débilmente ácido. Sin embargo, esta capacidad se expresa muy débilmente en ellos: a pH 7, la cisteína se ioniza en un 8% y la tirosina en un 0,01%.

  Para detectar b-aminoácidos se suele utilizar la reacción de la ninhidrina: cuando un aminoácido reacciona con la ninhidrina, se forma un producto de color azul brillante. Además, los aminoácidos individuales dan sus propias reacciones cualitativas específicas. Así, los aminoácidos aromáticos dan un color amarillo con ácido nítrico (durante la reacción se produce la nitración del anillo aromático). Cuando el medio se alcaliniza, el color cambia a naranja (se produce un cambio de color similar en los indicadores, por ejemplo, naranja de metilo). Esta reacción, llamada reacción de xantoproteínas, también se utiliza para la detección de proteínas, ya que la mayoría de las proteínas contienen aminoácidos aromáticos; La gelatina no produce esta reacción, ya que casi no contiene tirosina, fenilalanina o triptófano. Cuando se calienta con plumbita de sodio Na2PbO2, la cisteína forma un precipitado negro de sulfuro de plomo PbS.

  Las plantas y muchos microbios pueden sintetizar aminoácidos a partir de sustancias inorgánicas simples. Los animales sólo pueden sintetizar algunos aminoácidos, pero otros deben obtenerse de los alimentos. Estos aminoácidos se denominan esenciales. Esenciales para los humanos son la fenilalanina, el triptófano, la treonina, la metionina, la lisina, la leucina, la isoleucina, la histidina, la valina y la arginina. Lamentablemente, los cereales contienen muy poca lisina y triptófano, pero estos aminoácidos se encuentran en cantidades mucho mayores en las legumbres. No es casualidad que las dietas tradicionales de los pueblos agrícolas contengan habitualmente cereales y legumbres: el trigo (o centeno) y los guisantes, el arroz y la soja, el maíz y los frijoles son ejemplos clásicos de tal combinación entre pueblos de diferentes continentes.

  b-El átomo de carbono de los 20 aminoácidos se encuentra en un estado de hibridación sp3. Sus 4 enlaces están ubicados en un ángulo de aproximadamente 109°, de modo que la fórmula del aminoácido se puede inscribir en un tetraedro.

  Es fácil ver que puede haber dos tipos de aminoácidos que son imágenes especulares entre sí. No importa cómo los movamos y rotemos en el espacio, es imposible combinarlos: se diferencian como la mano derecha y la izquierda.

  Este tipo de isomería se llama isomería óptica. Sólo es posible si el átomo de carbono central (llamado centro asimétrico) tiene diferentes grupos en los 4 lados (por lo tanto, la glicina no tiene isómeros ópticos, pero los otros 19 aminoácidos sí). De las dos formas isoméricas diferentes de aminoácidos, la de la Fig. 1 ubicado a la derecha se llama forma de D y a la izquierda se llama forma de L.

  Las propiedades físicas y químicas básicas de los isómeros D y L de los aminoácidos son las mismas, pero sus propiedades ópticas difieren: sus soluciones hacen girar el plano de polarización de la luz en direcciones opuestas. La velocidad de sus reacciones con otros compuestos ópticamente activos también es diferente.

  Curiosamente, las proteínas de todos los organismos vivos, desde los virus hasta los humanos, contienen únicamente L-aminoácidos. Las formas D se encuentran en algunos antibióticos sintetizados por hongos y bacterias. Las proteínas pueden formar una estructura ordenada sólo si contienen únicamente isómeros de aminoácidos del mismo tipo.

  Breve reseña:

  Glicocalix- Esta es una capa externa a la membrana lipoproteica que contiene cadenas de polisacáridos de proteínas integrales de la membrana: glicoproteínas.

  Una de las funciones más importantes del plasmalema es asegurar la comunicación (conexión) de la célula con el medio externo a través del aparato receptor presente en las membranas, que es de naturaleza proteica o glicoproteica. La función principal de las formaciones receptoras del plasmalema es el reconocimiento de señales externas, gracias a las cuales las células se orientan correctamente y forman tejidos durante el proceso de diferenciación. La función del receptor está asociada con la actividad de varios sistemas reguladores, así como con la formación de una respuesta inmune.

  Parte principal:

  Dichos receptores en la superficie celular pueden ser proteínas de membrana o elementos del glicocálix: glicoproteínas. Estas áreas sensibles a sustancias individuales pueden estar dispersas sobre la superficie de la célula o agruparse en pequeñas zonas.

  Diferentes células de organismos animales pueden tener diferentes conjuntos de receptores o diferente sensibilidad del mismo receptor.

  La función de muchos receptores celulares no es solo la unión de sustancias específicas o la capacidad de responder a factores físicos, sino también la transmisión de señales intercelulares desde la superficie a la célula. Actualmente, se ha estudiado bien el sistema de transmisión de señales a las células mediante determinadas hormonas, entre las que se encuentran las cadenas peptídicas. La hormona interactúa específicamente con la parte receptora de este sistema y, sin penetrar en la célula, activa la adenilato ciclasa (una proteína que ya se encuentra en la parte citoplasmática de la membrana plasmática), que sintetiza AMP cíclico. Este último activa o inhibe una enzima intracelular o un grupo de enzimas. Así, la orden (señal de la membrana plasmática) se transmite al interior de la célula. La eficacia de este sistema de adenilato ciclasa es muy alta. Así, la interacción de una o varias moléculas hormonales puede llevar, debido a la síntesis de muchas moléculas de AMPc, a amplificar la señal miles de veces. En este caso, el sistema de adenilato ciclasa sirve como transductor de señales externas.

  La diversidad y especificidad de conjuntos de receptores en la superficie de las células conducen a la creación de un sistema muy complejo de marcadores que permiten distinguir las células propias (del mismo individuo o de la misma especie) de las extrañas. Células similares interactúan entre sí, lo que conduce a la adhesión de superficies (conjugación en protozoos y bacterias, formación de complejos de células tisulares). En este caso, las células que difieren en un conjunto de marcadores determinantes o que no los perciben quedan excluidas de dicha interacción o (en animales superiores) se destruyen como resultado de reacciones inmunológicas.

  La localización de receptores específicos que responden a factores físicos está asociada con la membrana plasmática. Así, las proteínas receptoras (clorofilas) que interactúan con los cuantos de luz se localizan en la membrana plasmática o sus derivados en las bacterias fotosintéticas y las algas verdiazules. En la membrana plasmática de las células animales sensibles a la luz hay un sistema especial de proteínas fotorreceptoras (rodopsina), con la ayuda de las cuales la señal luminosa se convierte en una señal química, lo que a su vez conduce a la generación de un impulso eléctrico.

  Tipos de transporte activo a través de la membrana plasmática.

  Brevemente:

  
  

  • Transporte activo primario: realizado por ATPasas de transporte, que se denominan bombas de iones.
  • El transporte activo secundario es la transferencia de una sustancia a través de una membrana contra su gradiente de concentración debido a la energía del gradiente de concentración de otra sustancia creada en el proceso de transporte activo.

  Lleno:
  El transporte activo se lleva a cabo mediante adenosina trifosfatasas de transporte (ATPasas) y se produce debido a la energía de la hidrólisis del ATP.
  Tipos de transporte activo de sustancias:

  • transporte activo primario,
  • transporte activo secundario.

  Transporte activo primario

  El transporte de sustancias desde un entorno de baja concentración a un entorno de mayor concentración no puede explicarse mediante un movimiento a lo largo de un gradiente, es decir, difusión. Este proceso se lleva a cabo debido a la energía de la hidrólisis del ATP o a la energía debido al gradiente de concentración de cualquier ion, con mayor frecuencia sodio. Si la fuente de energía para el transporte activo de sustancias es la hidrólisis del ATP y no el movimiento de otras moléculas o iones a través de la membrana, el transporte se denomina activo primario.

  La transferencia activa primaria se lleva a cabo mediante ATPasas de transporte, que se denominan bombas de iones. En las células animales, la más común es Na+,K+ - ATPasa (bomba de sodio), que es una proteína integral de la membrana plasmática y Ca2+ - ATPasa contenida en la membrana plasmática del retículo sarco-(endo)plásmico. Las tres proteínas tienen una propiedad común: la capacidad de fosforilarse y formar una forma fosforilada intermedia de la enzima. En el estado fosforilado, la enzima puede estar en dos conformaciones, que generalmente se denominan E1 y E2. La conformación de una enzima es el método de orientación espacial (tendido) de la cadena polipeptídica de su molécula. Las dos conformaciones indicadas de la enzima se caracterizan por diferentes afinidades por los iones transferidos, es decir diferente capacidad para unir iones transportados.

  Transporte activo secundario

  El transporte activo secundario es la transferencia de una sustancia a través de una membrana contra su gradiente de concentración debido a la energía del gradiente de concentración de otra sustancia creada en el proceso de transporte activo. En las células animales, la principal fuente de energía para el transporte activo secundario es la energía del gradiente de concentración de iones de sodio, que se crea debido al trabajo de Na+/K+ - ATPasa. Por ejemplo, la membrana de las células de la mucosa del intestino delgado contiene una proteína que transporta (simporta) glucosa y Na+ a las células epiteliales. El transporte de glucosa ocurre sólo si Na+, simultáneamente con la unión de la glucosa a la proteína especificada, se transporta a lo largo de un gradiente electroquímico. El gradiente electroquímico de Na+ se mantiene mediante el transporte activo de estos cationes fuera de la célula.

  En el cerebro, el trabajo de la bomba de Na+ está asociado con la absorción inversa (reabsorción) de mediadores, sustancias fisiológicamente activas que se liberan de las terminaciones nerviosas bajo la acción de factores estimulantes.

  En los cardiomiocitos y células del músculo liso, el funcionamiento de la Na+, K+-ATPasa está asociado al transporte de Ca2+ a través de la membrana plasmática, debido a la presencia en la membrana celular de una proteína que contratransporta (antiports) Na+ y Ca2+. Los iones de calcio se transportan a través de la membrana celular a cambio de iones de sodio y debido a la energía del gradiente de concentración de iones de sodio.

  Se ha descubierto una proteína en las células que intercambia iones de sodio extracelulares por protones intracelulares: el intercambiador Na+/H+. Este transportador juega un papel importante en el mantenimiento de un pH intracelular constante. La velocidad a la que se produce el intercambio Na+/Ca2+ y Na+/H+ es proporcional al gradiente electroquímico de Na+ a través de la membrana. Con una disminución de la concentración extracelular de Na+, la inhibición de la Na+, K+-ATPasa por los glucósidos cardíacos o en un ambiente libre de potasio, aumenta la concentración intracelular de calcio y protones. Este aumento en la concentración de Ca2+ intracelular tras la inhibición de Na+, K+-ATPasa subyace al uso clínico de glucósidos cardíacos para mejorar las contracciones del corazón.

  Varias ATPasas de transporte, localizadas en las membranas celulares e involucradas en los mecanismos de transferencia de sustancias, son el elemento principal de los dispositivos moleculares: bombas que aseguran la absorción selectiva y el bombeo de ciertas sustancias (por ejemplo, electrolitos) por la célula. El transporte activo específico de no electrolitos (transporte molecular) se realiza mediante varios tipos de máquinas moleculares: bombas y transportadores. El transporte de no electrolitos (monosacáridos, aminoácidos y otros monómeros) se puede combinar con el simporte, el transporte de otra sustancia, cuyo movimiento a lo largo del gradiente de concentración es una fuente de energía para el primer proceso. El transporte simultáneo puede ser proporcionado por gradientes de iones (por ejemplo, sodio) sin la participación directa de ATP.

  Las ATPasas de transporte son proteínas de transporte de alto peso molecular capaces de descomponer el ATP para liberar energía. Este proceso sirve como motor del transporte activo. Así se transfieren protones (bomba de protones) o iones inorgánicos (bomba de iones).

  El transporte activo se realiza mediante endo y exocitosis.
  La endocitosis es la formación de vesículas por invaginación de la membrana plasmática durante la absorción de partículas sólidas (fagocitosis) o solutos (pinocitosis). Las vesículas lisas o bordeadas que surgen se llaman fagosomas o pinosomas. Por endocitosis, los huevos absorben las proteínas de la yema, los leucocitos absorben partículas extrañas e inmunoglobulinas y los túbulos renales absorben proteínas de la orina primaria.
  La exocitosis es un proceso opuesto a la endocitosis. Varias vesículas del aparato de Golgi y lisosomas se fusionan con la membrana plasmática liberando su contenido al exterior. En este caso, la membrana de la vesícula puede incrustarse en la membrana plasmática o regresar al citoplasma en forma de vesícula.

  La función receptora de la célula la proporcionan receptores que implementan respuestas de determinadas maneras.

  El método de influencia está asociado con la transferencia de información que se produce cuando se agregan a la célula sustancias provenientes del exterior con complejos receptores de membrana.

  Los complejos de receptores ionotrópicos forman compuestos moleculares o supramoleculares complejos que contienen canales iónicos. Cuando se combina con una sustancia biológicamente activa, se produce la apertura o apertura de canales iónicos. La tasa de excitación celular es alta. Los receptores ionotrópicos se encuentran predominantemente en el área de las sinapsis y participan en la transmisión de influencias excitadoras e inhibidoras.

  Los complejos de receptores metabotrópicos están asociados con proteínas intermediarias integrales que transmiten información a la superficie interna. En primer lugar, se trata de proteínas G y tirosina quinasas de membrana. Las proteínas intermediarias excitan las enzimas en la superficie interna de la membrana celular y estas, a su vez, sintetizan segundos intermediarios, sustancias de bajo peso molecular que desencadenan reacciones biológicas de la célula. Estos receptores a veces se denominan receptores lentos. La mayoría de las hormonas y mediadores que no penetran bien en las células actúan mediante mecanismos similares.

  Receptores que regulan la entrada de moléculas a las células, como los lípidos en las lipoproteínas de baja densidad. Este grupo de receptores es capaz de cambiar la permeabilidad de las membranas biológicas, afectando así la composición química del interior de la célula.

  Los receptores de adhesión (familias de integrinas, cadherinas, inmunoglobulinas, selectinas, etc.) conectan células vecinas o una célula con estructuras del entorno intercelular, por ejemplo, con la membrana basal. La posibilidad de interacciones adhesivas es fundamental en la vida de la célula y de todo el organismo en su conjunto. La pérdida de la capacidad de una célula para adherirse se acompaña de su migración incontrolada (metástasis) y de una diferenciación alterada. La disfunción patológica de los receptores adhesivos es característica de las células tumorales malignas.

  El proceso de recepción real se produce con la ayuda de glicoproteínas especiales: receptores. Están ubicados en la capa supramembrana, el glicocálix de la célula.

  Los receptores proporcionan la percepción de estímulos específicos: hormonas, sustancias biológicamente activas, membranas de células vecinas, moléculas adhesivas de sustancias intercelulares, etc. Los receptores son estructuras celulares altamente especializadas. Pueden ser muy específicos (alta afinidad) o menos específicos (baja afinidad). El grado de especificidad determina el grado de sensibilidad de la célula. Los receptores de hormonas tienen la mayor afinidad.

  Los complejos receptores también son característicos de la capa interna de la membrana. Están ubicados en orgánulos membranosos y no membranosos, las capas interna y externa del cariolema, etc.

  En respuesta a la acción de una señal (la conexión de un receptor con una sustancia reguladora), se produce una cadena de reacciones bioquímicas que conducen a la formación de respuestas biológicas: excitación o inhibición de la célula. En la membrana celular se encuentran receptores de polipéptidos, derivados de aminoácidos, complejos antigénicos, glicoproteínas, etc. Algunos receptores tienen conexiones con proteínas que proporcionan la formación de segundos mensajeros, así como con proteínas de canales iónicos. Estos sistemas receptores se denominan metabotrópicos.

  La excitación de los receptores metabotrópicos causada por una señal puede transmitirse profundamente al interior de la célula de varias formas. En un caso, la interacción del receptor con una molécula de señalización cambia la configuración estereológica del receptor, lo que cambia la estructura de la llamada proteína G, que, a su vez, activa la formación de moléculas de señalización citoplásmicas (segundos mensajeros).

  Existen proteínas Gs que activan la adenilato ciclasa con la formación de AMPc, proteínas Gi que inhiben la adenilato ciclasa, proteínas Gp que activan la fosfolipasa C y aumentan el contenido de iones calcio en el citosol. También existen proteínas Gt que activan la fosfodiesterasa de guanosina monofosfato cíclico (cGMP) y reducen el contenido de cGMP, lo que conduce a la inhibición (hiperpolarización de la membrana) de la célula. El AMP cíclico (AMPc) activa las proteínas quinasas y acelera las reacciones bioquímicas en la célula.

  En el segundo caso, el receptor está asociado a tirosina quinasas, que activan la proteína Ras-G y desencadenan la cascada Ras. Como resultado de este proceso, se forma inositol 1,4,5-trifosfato, diacilglicerol. Esto desencadena una cadena de reacciones catalíticas, incluida la transcripción.

  Los receptores pueden asociarse con canales iónicos, cambiar su permeabilidad, provocar la despolarización de la membrana, la penetración de iones de calcio en la célula, etc. Los complejos de receptores ionotrópicos contienen varias moléculas: son proteínas receptoras que perciben una molécula de señal. Se unen a las proteínas del dispositivo efector: los canales iónicos. La enzima de inactivación rompe la conexión entre el receptor y la molécula de señalización del mediador u otras sustancias de señalización.

  Además de las funciones de señalización, algunos receptores desempeñan un papel importante en la adhesión y agregación: la adherencia de las células a estructuras similares y/o intercelulares. El “reconocimiento” de células relacionadas por el receptor del glucocáliz se acompaña de agregación simultánea. Es importante que dichos receptores tengan especificidad individual, de órgano y de tejido. Los ejemplos incluyen selectinas, integrinas y cadherinas. Dan a las células propiedades antigénicas y les permiten "reconocerse" entre sí.

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  La función receptora de la membrana juega un papel importante en la vida de la célula. Está asociado con la localización en la membrana plasmática de estructuras especiales (proteínas receptoras) asociadas con el reconocimiento específico de factores químicos o físicos. Muchas proteínas perforadoras son glicoproteínas: en el exterior de la célula contienen cadenas laterales de polisacáridos. Algunas de estas glicoproteínas, que cubren la célula con un “bosque” de antenas moleculares, actúan como receptores hormonales. Cuando una determinada hormona se une a su receptor, cambia la estructura de la glicoproteína, lo que conduce al inicio de una respuesta celular. Se abren canales por los que determinadas sustancias entran o salen de la célula. La superficie celular tiene un gran conjunto de receptores que posibilitan reacciones específicas con diversos agentes. La función de muchos receptores celulares es transmitir señales desde el exterior hacia el interior de la célula.

  22. Receptores celulares: concepto, localización, variedades, estructura.

  Las moléculas de señalización, proteínas llamadas receptores, se encuentran en las membranas plasmáticas de las células. Los receptores celulares se unen a la molécula e inician una respuesta. Están representados por proteínas transmembrana que tienen un sitio especial para unir moléculas fisiológicamente activas: hormonas y neurotransmisores. Muchas proteínas receptoras, en respuesta a la unión de determinadas moléculas, cambian las propiedades de transporte de las membranas. Como resultado, la polaridad de las membranas puede cambiar, puede generarse un impulso nervioso o puede cambiar el metabolismo.

  Hay receptores intracelulares y receptores ubicados en la superficie celular en la membrana plasmática. Entre ellos se distinguen dos tipos de receptores: células asociadas a canales y células no asociadas a canales. Se diferencian entre sí por la velocidad y la selectividad del impacto de la señal en ciertos objetivos. Los receptores asociados con los canales, después de interactuar con sustancias químicas (hormona, neurotransmisor), contribuyen a la formación de un canal abierto en la membrana, como resultado de lo cual su permeabilidad cambia inmediatamente. Los receptores no asociados a canales también interactúan con sustancias químicas, pero de diferente naturaleza, principalmente enzimas. Aquí el efecto es indirecto, relativamente lento, pero más duradero. La función de estos receptores es la base del aprendizaje y la memoria.

  23. Transporte de sustancias a través de la membrana celular: concepto, variedades, ejemplos.

  El transporte de membrana es el transporte de sustancias a través de la membrana celular hacia o desde la célula, que se lleva a cabo mediante varios mecanismos: difusión simple, difusión facilitada y transporte activo. Los tipos de transporte se describen en las respuestas 16 y 17.

  24. Contactos intercelulares: concepto, variedades, significado.

  Los contactos intercelulares son conexiones entre células formadas con la ayuda de proteínas. Proporcionan comunicación directa entre células. Además, las células interactúan entre sí a distancia mediante señales (principalmente sustancias de señalización) transmitidas a través de la sustancia intercelular.

  Cada tipo de contactos intercelulares está formado por proteínas específicas, la gran mayoría de las cuales son proteínas transmembrana. Las proteínas adaptadoras especiales pueden conectar proteínas de contactos intercelulares con el citoesqueleto, y las proteínas "esqueléticas" especiales pueden conectar moléculas individuales de estas proteínas en una estructura supramolecular compleja. En muchos casos, las conexiones intercelulares se destruyen cuando los iones Ca2+ se eliminan del medio ambiente.